Compare la estructura, distribución y presentación de antígenos de moléculas HLA de clase y clase II.
Las moléculas HLA clase I se distribuyen principalmente en la superficie de todas las células nucleadas del cuerpo. La densidad de moléculas de clase HLA-I es más alta en los linfocitos, seguida por el riñón, el hígado y el corazón, y la más baja en el tejido muscular y nervioso. Las moléculas solubles de clase I todavía están presentes en el suero, el calostro y la orina.
Las moléculas HLA clase II sólo se expresan en la superficie de células presentadoras de antígenos profesionales (células B, macrófagos, células dendríticas), células T activadas y células epiteliales tímicas.
Estructura:
Clase HLA-ⅰⅰ:
Región de unión a péptidos: incluyendo α1 y α2, cada estructura que sobresale tiene alrededor de 90 residuos AA, que es su antígeno. -sitio de unión;
Región similar a las inmunoglobulinas: símbolo de la superfamilia de las inmunoglobulinas: la función de la cadena β es mantener su configuración molecular;
Región transmembrana: Anclada en la célula membrana;
Región citoplásmica: implicada en la transducción de señales transmembrana
La molécula tiene cuatro dominios estructurales, tres de los cuales están compuestos por cadenas α (α1, α2, α3) compuestas por, una consiste en β2-microglobulina. Consta de dos cadenas polipeptídicas, α y β; la cadena α es una cadena pesada con un peso molecular de 44 KD y está codificada por MHC. α1 α2 es la región variable, el sitio de unión al antígeno y el sitio de reconocimiento del receptor de antígeno de células T α3 es el sitio de reconocimiento de la diferenciación de células T Ag CD8, es decir, la célula T CD8 es el receptor de antígenos de clase I y. es efectivo para el reconocimiento CTL es limitado. Presentar antígenos endógenos. La cadena β es una cadena ligera con un peso molecular de 12 KD, codificada por un gen que no pertenece al MHC y también se denomina β microglobulina.
Clase Hla-II:
Región de unión a péptido: incluyendo α1 y β1, cada estructura sobresaliente tiene aproximadamente 90 residuos AA, que es el sitio de unión del antígeno;
Región similar a Ig: consta de α2 β2, contiene enlaces disulfuro y es el sitio de unión de las moléculas CD4;
Región transmembrana: contiene 25 residuos de AA, anclados en la membrana celular;
Región citoplásmica: implicada en la transducción de señales transmembrana.
Está formado por dos cadenas polipeptídicas α y β. Las estructuras de las dos cadenas son básicamente similares, con el extremo amino fuera de la célula y el extremo carboxilo dentro de la célula. α 1 y β 1 son regiones variables, que son el sitio de unión al antígeno y el sitio de reconocimiento del antígeno de las células T, α 2 y β 2 son regiones constantes, y la región β 2 es el sitio de reconocimiento para el antígeno CD4 de diferenciación de células T (diferenciación de células T). El antígeno CD4 es un receptor para β2), lo que limita el reconocimiento de Th.
Las dos cadenas de moléculas de tipo II están codificadas por genes MHC diferentes, y ambas cadenas son polimórficas.
Función:
Las moléculas de clase HLA presentan péptidos producidos en el citoplasma a las células T CD8.
Las moléculas HLA clase II presentan péptidos de degradación en vesículas intracelulares a las células T CD4.