El conocimiento de los aminoácidos
Aminoácido
1. Definición:
Aminoácido: unidad básica de la macromolécula proteica biológicamente funcional, que constituye la proteína necesaria para la nutrición animal. . Es un compuesto orgánico que contiene un grupo amino básico y un grupo carboxilo ácido. El grupo amino suele estar unido al carbono α.
La fórmula estructural general de los aminoácidos: Los aminoácidos se refieren a una clase de compuestos orgánicos que contienen un grupo carboxilo y un grupo amino conectados debajo del átomo de carbono conectado al grupo carboxilo.
2. Clasificación:
Existen alrededor de 22 tipos de aminoácidos requeridos por el cuerpo humano, que se dividen en aminoácidos no esenciales y aminoácidos esenciales (deben ser aportados desde el origen). alimento). También existen clasificaciones ácidas, alcalinas, neutras y heterocíclicas, que se clasifican según sus propiedades químicas.
1. Aminoácidos esenciales: Se refiere a los aminoácidos que el cuerpo humano (u otros vertebrados) no puede sintetizar o el ritmo de síntesis está lejos de cubrir las necesidades del organismo, y deben ser aportados por las proteínas de los alimentos. Estos aminoácidos se llaman aminoácidos esenciales. ***Hay 10 tipos de funciones:
(1) Lisina: promueve el desarrollo del cerebro, es un componente del hígado y la vesícula biliar, puede promover el metabolismo de las grasas, regular la glándula pineal, la glándula mamaria, el cuerpo lúteo y ovario para prevenir la regresión celular;
(2) Triptófano: Promueve la producción de jugo gástrico y jugo pancreático;
(3) Fenilalanina): Participa en la eliminación de la pérdida de riñón y vejiga función;
(4) Metionina (Metionina); Participa en la composición de la hemoglobina, el tejido y el suero, y promueve las funciones del bazo, páncreas y linfa;
(5) Treonina: tiene la función de cambiar ciertos aminoácidos para lograr el equilibrio;
(6) Isoleucina: interviene en la regulación del timo, el bazo y las glándulas subcerebral. Y el metabolismo de la glándula subcerebral actúa sobre la tiroides y; gónadas;
(7) Leucina (Leucine): actúa para equilibrar la isoleucina;
(8) Valina (Viline): Actúa sobre el cuerpo lúteo, la mama y los ovarios.
(9) Histidina (Hlstidine): juega un papel en la regulación del metabolismo;
(10) Arginina (Argnine): promueve la cicatrización de heridas y es un componente de la proteína del esperma.
Sus propiedades físicas y químicas son a grandes rasgos las siguientes:
1) Son todos cristales incoloros. El punto de fusión es de aproximadamente 230. Por encima de C, la mayoría de ellos no tienen un punto de fusión exacto. Se descomponen y liberan CO2 cuando se funden. Todos pueden ser solubles en soluciones ácidas y alcalinas fuertes, excepto la cistina, la tirosina y la diyodotironina. prolina. Excepto el ácido y la hidroxiprolina, son insolubles en etanol y éter.
2) Básico [ácido amino-monocarboxílico dibásico, como lisina]; ácido [ácido monoaminodicarboxílico, como ácido glutámico]; neutro [ácido monoaminomonocarboxílico, como alanina (Alanine)] tres tipos. La mayoría de los aminoácidos son ácidos o alcalinos en diversos grados, y menos son neutros. Por lo tanto, puede combinarse con ácidos para formar sales y también puede combinarse con bases para formar sales.
3) Debido a los átomos de carbono asimétricos, es ópticamente activo. Al mismo tiempo, debido a las diferentes posiciones de disposición en el espacio, existen dos configuraciones: tipo D y tipo L. Los aminoácidos que forman las proteínas son todos de tipo L. Dado que los aminoácidos solían derivarse de la hidrólisis de proteínas (la mayoría de ellos ahora se sintetizan artificialmente), y los aminoácidos obtenidos de la hidrólisis de proteínas son todos α-aminoácidos, los aminoácidos generalmente se refieren a α-aminoácidos en la investigación bioquímica. En cuanto a los aminoácidos como β, γ, δ...ω, etc., son menos útiles en la investigación bioquímica y se utilizan principalmente en síntesis orgánica, industria petroquímica, tratamientos médicos, etc. Existen muchos tipos de aminoácidos y sus derivados, la mayoría de los cuales son de naturaleza estable y deben almacenarse lejos de la luz y en un lugar seco.
2. Aminoácidos no esenciales: se refiere a aminoácidos que los humanos (u otros vertebrados) pueden sintetizar a partir de precursores simples y no necesitan obtenerse de los alimentos. Por ejemplo, aminoácidos como la glicina y la alanina.
3. Detección:
Reacción de la ninhidrina: En condiciones de calentamiento, los aminoácidos o péptidos reaccionan con la ninhidrina para producir una reacción púrpura (reaccionan con la prolina para producir amarillo) del compuesto.
Enlace peptídico: El grupo carboxilo de un aminoácido se condensa con el grupo amino de otro aminoácido para formar un enlace amida al eliminar una molécula de agua.
Péptido (péptido): Polímero formado por dos o más grupos amino conectados de forma valente a través de enlaces peptídicos. Es un compuesto en el que los aminoácidos están conectados mediante enlaces peptídicos. Los productos de la hidrólisis incompleta de proteínas también son péptidos. Los péptidos se denominan dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, etc. según la cantidad de aminoácidos que los componen: 2, 3 y 4. Generalmente, los que contienen menos de 10 aminoácidos se denominan oligopéptidos (oligopéptidos), los cuales están compuestos por 10 aminoácidos Los aminoácidos anteriores se denominan polipéptidos y todos ellos se denominan péptidos. Los aminoácidos de la cadena peptídica ya no son moléculas de aminoácidos libres porque sus grupos amino y carboxilo se han combinado durante la formación de enlaces peptídicos. Por lo tanto, los aminoácidos de las moléculas de polipéptidos y proteínas se denominan residuos de aminoácidos.
Los polipéptidos incluyen péptidos de cadena abierta y péptidos cíclicos. En el cuerpo humano, se trata principalmente de péptidos de cadena abierta. El péptido de cadena abierta tiene un extremo amino libre y un extremo carboxilo libre, y retiene grupos α-amino y α-carboxi libres respectivamente, por lo que también se le llama N-terminal (amino-terminal) y C-terminal (carboxil-terminal). terminal) de la cadena polipeptídica Al escribir, el extremo N generalmente se escribe en el lado izquierdo de la molécula y está representado por (H), y los residuos de aminoácidos en la molécula polipeptídica se numeran secuencialmente a partir de este punto, mientras que el El extremo C de la cadena peptídica está escrito en el lado derecho de la molécula y se representa mediante (OH). En la actualidad, se ha determinado la composición de aminoácidos y la secuencia de segmentos peptídicos en aproximadamente 200.000 péptidos y moléculas de proteínas, muchos de los cuales son péptidos estrechamente relacionados con la medicina y tienen importantes funciones fisiológicas o efectos farmacológicos.
Los polipéptidos tienen una amplia distribución e importantes funciones fisiológicas en el organismo. Entre ellos, el glutatión es abundante en los glóbulos rojos y tiene la función de proteger la estructura de la membrana celular y mantener las proteínas enzimáticas intracelulares en un estado reducido y activo. Entre varios polipéptidos, el glutatión tiene una estructura especial. En la molécula, el ácido glutámico se deshidrata y se condensa con su grupo γ-carboxilo y el grupo α-amino de la cisteína para formar un enlace peptídico, y puede ser reversible en las células. Reacción redox, por lo que existen dos tipos de glutatión: reducido y oxidado.
En los últimos años se han ido descubriendo e identificando continuamente algunas moléculas polipeptídicas con poderosas actividades biológicas, la mayoría de ellas con importantes funciones fisiológicas o efectos farmacológicos. Por ejemplo, algunos "péptidos cerebrales" están relacionados con el aprendizaje del cuerpo. y la memoria, el sueño. La estrecha relación entre el apetito y el comportamiento ha aumentado la conciencia de la gente sobre la importancia de los péptidos, que se han convertido en una de las áreas de investigación más atractivas de la bioquímica.
La diferencia entre polipéptidos y proteínas es que, por un lado, hay menos residuos de aminoácidos en los polipéptidos que en las proteínas, generalmente menos de 50, mientras que la mayoría de las proteínas están compuestas por más de 100 residuos de aminoácidos. , pero existe una gran diferencia en la cantidad de residuos de aminoácidos entre ellos. No existe una línea divisoria estricta, además del peso molecular, ahora se cree que los polipéptidos generalmente no tienen una estructura espacial estrecha y relativamente estable. , su estructura espacial es relativamente variable y plástica, mientras que las moléculas de proteínas tienen una estructura espacial relativamente estrecha y estable. Esta es también la base para que las proteínas realicen funciones fisiológicas, por lo que la insulina generalmente se clasifica como una proteína. Sin embargo, algunos libros no llaman estrictamente a la insulina polipéptido debido a su pequeño peso molecular. Sin embargo, tanto los péptidos como las proteínas son policondensados de aminoácidos y los péptidos también son productos de la hidrólisis incompleta de proteínas.
Estructura primaria de la proteína (estructura primaria): se refiere al orden de disposición de los residuos de aminoácidos unidos por valencia en una proteína.
Colección de patentes de preparación de aminoácidos
1. Nanoselenio de aminoácidos y su método de preparación
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3. Cápsula de aminoácidos compuestos y su método de preparación
4 Método de preparación de D-aminoácido a partir de D-N-carbamoil aminoácido mediante hidrólisis utilizando resina de ionómero.
>5. Un método para preparar D-aminoácido oxidasa
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7. Método de preparación de la sal de aminoácido del ácido 3-hidroxi-3-metilbutírico (HMB)
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17. Nuevos derivados de aminoácidos, sus métodos de preparación y composiciones farmacéuticas que contienen los compuestos
18. Método de preparación de ácido amidocarboxílico por reacción. método de agua de aminoácidos y anhídrido de ácido carboxílico
19. Método de preparación del aminoácido zinc y su aplicación
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