Acerca de la inmunidad específica
De hecho, existen genes relacionados con anticuerpos específicos en el núcleo de las células humanas. Lo que dice el libro de texto es correcto. En pocas palabras, la materia extraña en el cuerpo puede cambiar a medida que cambia el antígeno. La capacidad de reconocer antígenos simplemente varía en relación con la fortaleza del sistema inmunológico de una persona. La estructura molecular de algunos antígenos (patógenos) es similar a la estructura proteica de la superficie de algunas células normales del cuerpo. Por lo tanto, algunas personas con una capacidad de reconocimiento inmunológico débil no pueden reconocer las células normales y los patógenos, lo que hace que el cuerpo no responda al antígeno. Sin embargo, más comúnmente, la estructura molecular del antígeno es similar a la estructura proteica de la superficie de algunas células normales. el cuerpo, lo que resulta en la respuesta del cuerpo a ambos ataques, es decir, una reacción alérgica.
De hecho, los llamados supervirus en realidad se refieren a bacterias Gram negativas multirresistentes. Es un germen en sí mismo, simplemente un germen con el gen de la enzima NDM-1. Por tanto, no es razonable llamarlo virus. (Definición correcta)
De hecho, muchas bacterias son resistentes a los medicamentos: como algunas Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa, Streptococcus pneumoniae resistente a la penicilina, enterococos resistentes a la vancomicina y Enterococos aureus resistentes a la vancomicina. actualmente las principales bacterias resistentes a los medicamentos.
Sus modos de resistencia se dividen principalmente en tres tipos:
1, por ejemplo, mediante la síntesis de una enzima (enzima inactivadora de antibióticos o enzima modificadora de antibióticos) para destruir antibióticos, como la NDM-. 1 (metalo-beta-lactamasa 1 de Nueva Delhi). Actualmente, sólo la tigeciclina y la polimixina pueden actuar sobre las bacterias que contienen el gen metalo-β-lactamasa 1 de Nueva Delhi.
2. Otro método consiste en secretar el antibiótico directamente desde la célula mediante el uso de una bomba celular antes de que el antibiótico surta efecto. Por ejemplo, algunas Pseudomonas aeruginosa pueden cruzar barreras de membrana y excretarse activamente, lo que limita que los fármacos alcancen sus objetivos.
3. También hay algunas bacterias que pueden reemplazar el sitio de acción del fármaco con otras proteínas, haciendo que el fármaco sea incapaz de reconocer su objetivo. Cambiar la ubicación de destino de los medicamentos antibacterianos para evitar el uso de medicamentos antibacterianos. Como Staphylococcus aureus resistente a la vancomicina y algunas Pseudomonas aeruginosa.
Y algunas bacterias también pueden intercambiar genes. Una vez que un determinado tipo de bacteria se vuelve resistente, se pueden intercambiar genes para hacer que más bacterias sean resistentes.
Recientemente tenemos exámenes mensuales. Lo siento, no lo vi de inmediato. )
Entiendo tu problema. ¿Crees que existen todo tipo de antígenos extraños? Entonces, ¿por qué los anticuerpos en el cuerpo humano son tan diversos y cambian constantemente? Los genes se determinan desde el momento de la fertilización. No hay objeciones a esto. Heterogeneidad de anticuerpos. Lo primero que hay que hablar es la composición de los anticuerpos. Los anticuerpos están compuestos por miles de moléculas de inmunoglobulina (Ig) (deben dividirse en cinco categorías principales (IgM, IgG, IgA, IgD, IgE), dos tipos (tipo λ y tipo κ) y muchas subclases, subtipos, grupos y subgrupos. etc.). Estas moléculas de Ig son similares y diferentes en forma, tamaño, estructura y composición y disposición de aminoácidos. Además, los aminoácidos individuales en algunas cadenas del anticuerpo son reemplazados por isotipos Gm Km y hay cambios estructurales en los anticuerpos monoclonales (no estoy seguro de esto). Entonces hay muchos tipos de anticuerpos. Por lo tanto, no habrá ninguna situación en la que un único anticuerpo corresponda a múltiples antígenos. Entonces, ¿cómo producen las células B múltiples anticuerpos? Déjame comprobarlo por ti: Control genético del sistema de células B. La cadena peptídica es una región variable o una región constante codificada por dos genes diferentes, y el gen de la región constante (gen C) es limitado. Aunque puede determinar las categorías y subclases de moléculas de Ig y es una de las razones de la diversidad de moléculas de Ig, la razón principal de la diversidad de moléculas de inmunoglobulina radica en la heterogeneidad de la región variable, que está codificada por el gen V. y V Aún no se conoce el número de genes. Los anticuerpos tienen una estructura simétrica y tienen cuatro cadenas polipeptídicas, dos de las cuales son la misma cadena pesada (cadena H) con un peso molecular relativamente largo; dos cadenas ligeras cortas (cadena L) con un peso molecular relativamente pequeño; Estas cadenas están conectadas por enlaces disulfuro y enlaces no valentes para formar una molécula monomérica compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas. Hay dos tipos de cadenas ligeras: κ y λ, y cinco tipos de cadenas pesadas: μ, δ, γ, ε y α. La molécula de anticuerpo completa se puede dividir en dos partes: la región constante y la región variable. Dentro de una especie determinada, las regiones constantes de diferentes moléculas de anticuerpos tienen todas las mismas o casi idénticas secuencias de aminoácidos. Las regiones variables están ubicadas en los extremos de ambos brazos de la "Y". En la región variable, algunos residuos de aminoácidos cambian fuertemente y es más probable que cambien la composición y disposición de estos residuos de aminoácidos, lo que se denomina región hipervariable. La región hipervariable está ubicada en la superficie de la molécula y consta de hasta 17 residuos de aminoácidos y al menos de 2 a 3 residuos de aminoácidos. La secuencia de aminoácidos de la región hipervariable determina la especificidad del anticuerpo para unirse al antígeno.
Los dos sitios de unión al antígeno en una molécula de anticuerpo son idénticos y están ubicados en los extremos de los dos brazos, llamados fragmentos de unión al antígeno (Fab). El tallo de "Y" se llama fragmento de cristal (FC), el azúcar y el FC se combinan.
Debido a que esta parte del plan de estudios de la escuela secundaria no se enseña y nuestros profesores de secundaria no la enseñan en detalle, esta parte debería ser un curso universitario. Así que no estoy seguro, pero debería entender que los epítopos que dejan los fagocitos se replican en las células B (es decir, se convierten en grupos similares) y luego dan la región hipervariable al final del anticuerpo. Luego, el grupo se combina con el grupo antígeno (tal como una reacción de desplazamiento) y luego se polimeriza y precipita. El siguiente paso es ser descompuesto por los fagocitos.
Espero que esto pueda ser aceptado como la mejor respuesta.
Gracias