Introducción de virus blandos

Un virus es un organismo diminuto. No tiene estructura celular y tiene una composición muy simple. Generalmente tiene sólo una cáscara compuesta de proteínas y un núcleo compuesto de ácido nucleico. El ácido nucleico (ADN o ARN) juega un papel importante en la herencia de los virus, mientras que la cubierta proteica sólo protege el ácido nucleico, pero no lo hereda. Ésta es la comprensión básica que la gente tiene de los virus. Sin embargo, a medida que se profundiza la investigación sobre determinadas enfermedades, los científicos han descubierto que existe otro organismo que es diferente a los virus comunes. Sólo tiene proteínas y ningún ácido nucleico, pero es contagioso y hereditario, con características inusuales que lo diferencian de todos los patógenos tradicionales conocidos. Este es un prión.

Descubrimiento de los priones

Hace 300 años, se había detectado "tembladera" en ovejas y cabras. Sus síntomas son: pérdida de coordinación, inestabilidad, irritabilidad, picazón e incluso parálisis y muerte. En la década de 1960, el biólogo británico Alpine descubrió que la radiación dañaba el ADN y el ARN, pero el tejido seguía siendo infeccioso. Por lo tanto, se cree que el factor causante de la "tembladera ovina" no es el ácido nucleico, sino la proteína. Debido a que esta inferencia no se ajustaba al entendimiento común de la época y carecía de un fuerte apoyo experimental, no fue reconocida e incluso considerada como una herejía. En 1947 se descubrió la encefalomalacia del visón, con síntomas similares a la "enfermedad del arañazo de oveja". Posteriormente se descubrió la emaciación crónica (enfermedad de desgaste) en ciervos y ciervos y la encefalopatía espongiforme en gatos. Lo más impactante fue el pánico sin precedentes causado por la "enfermedad de las vacas locas" en el Reino Unido y el mundo en la primavera de 1996, e incluso desencadenó agitación política y económica. Durante un tiempo, la gente "hablaba de ello con desdén". En 1997, el premio Nobel de Fisiología o Medicina fue otorgado al bioquímico estadounidense Stanley? Stanley Prusina por su descubrimiento de un nuevo organismo, Pilon. Los "priones" fueron propuestos por primera vez por Prusina de la Universidad de California. Antes tenía muchos nombres diferentes, como virus inusual, lentivirus, encefalomielitis infecciosa, etc. Años de investigaciones experimentales han demostrado que se trata de un grupo de partículas proteicas muy resistentes a diversos efectos físicos y químicos y altamente infecciosas. Tienen un peso molecular de 27.000 a 30.000 y pueden provocar enfermedades en humanos y animales.

La naturaleza y estructura de los priones

¿Beneficio del período? Después de años de investigación, Prusiner finalmente descubrió algunas características de los priones, los patógenos que causan picazón. Descubrió que el tamaño de los priones es de sólo 30 a 50 nanómetros y que la estructura de las partículas virales no se puede ver con un microscopio electrónico. Los bastones agregados solo se pueden ver después de una tinción negativa y su tamaño es de aproximadamente 10 ~ 250 x 100 ~ 200 nm. También se ha descubierto que los priones son sorprendentemente resistentes a la inactivación por muchos factores. Tiene una resistencia considerable a factores físicos como los rayos ultravioleta, la radiación ionizante, las ondas ultrasónicas y las altas temperaturas de 80 ~ 100°C. Es altamente resistente a reactivos químicos y bioquímicos como formaldehído, hidroxilamina y nucleasas. Sin resistencia a proteinasa K, urea, fenol, cloroformo, etc. Biológicamente, los priones pueden causar infecciones virales crónicas sin mostrar inmunogenicidad. Los macrófagos pueden reducir o incluso inactivar la infectividad de los priones, pero la presencia de anticuerpos específicos no se puede detectar mediante técnicas inmunológicas, lo que induce interferones. La producción no se ve afectada por el interferón. En términos generales, cualquier método que pueda inactivar proteínas mediante digestión, desnaturalización y modificación puede inactivar priones; cualquier método que pueda actuar sobre ácidos nucleicos e inactivarlos no puede inactivar priones. Por tanto, los priones son esencialmente proteínas infecciosas. Prusiner llama a esta proteína proteína priónica monómera (PrP).

Los priones han trascendido el concepto biológico de la virología clásica. Las investigaciones muestran que las proteínas mutan o cambian de configuración bajo ciertas condiciones, pasando de benignas a malignas, es decir, convirtiéndose en una partícula proteica infecciosa, lo que plantea un fuerte desafío a la visión tradicional. En los últimos años se han ido descubriendo y confirmando una tras otra enfermedades causadas por priones. La incidencia de enfermedades en humanos y animales está aumentando en todo el mundo. Por lo tanto, el estudio de los priones no sólo tiene una importancia teórica importante, sino también una importancia práctica urgente. .

Su importancia teórica es abrir un nuevo campo de investigación biomédica, que requiere una estrecha cooperación en biología celular, biología molecular, genética molecular, química de proteínas, virología molecular, neuropatología y otras disciplinas para responder a una serie de problemas causados ​​por los priones; su importancia práctica radica en el desarrollo de tecnología de diagnóstico precisa y confiable, el seguimiento integral y la detección de enfermedades priónicas, especialmente la prevención temprana de la enfermedad de las vacas locas y las infecciones iatrogénicas.

Enfermedades priónicas

Además de todas las enfermedades mencionadas anteriormente causadas por priones que ocurren en animales, se han descubierto cuatro enfermedades priónicas humanas: Ku-rmm, enfermedad de Crohn, Itzfeldt- Síndrome de Jacob (CJD), síndrome de Gerstmann (GSS) e insomnio familiar fatal (FFI). Los cambios clínicos se limitan al sistema nervioso central en humanos y animales. Los estudios patológicos han demostrado que con la invasión y replicación del virus Nguyen se produce una vacuolización progresiva en las dendritas de las neuronas y en las propias células, especialmente en los astrocitos cerebelosos y las células dendríticas, astrogliosis y aparición de lesiones espongiformes. La enfermedad priónica es una infección viral crónica caracterizada por un largo período de incubación, curso lento, disfunción cerebral progresiva, sin remisión ni recuperación y, finalmente, la muerte.

En humanos, las enfermedades priónicas se pueden transmitir de dos formas. Una es hereditaria, es decir, una infección familiar por priones en humanos; la segunda es iatrogénica, como los trasplantes de córnea, los electrodos EEG implantados, el uso descuidado de instrumentos quirúrgicos contaminados y la inyección de la hormona del crecimiento pituitaria humana. En cuanto a si los seres humanos y los animales están infectados, por el momento no hay ninguna conclusión. Sin embargo, se informa que dos granjeros que padecían la "enfermedad de las vacas locas" murieron a causa de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob en el Reino Unido, lo que indica la posibilidad de una infección mutua entre humanos y animales, lo que requiere más investigación y confirmación por parte de los científicos. Dado que actualmente no existe un tratamiento eficaz para las enfermedades priónicas, la única opción es prevenirlas de forma proactiva. Los métodos incluyen principalmente:

① Destruir animales infectados conocidos y aislar adecuadamente a los pacientes

(2) Prohibir el consumo de alimentos contaminados y regular estrictamente las operaciones de neurocirugía y dispositivos, córnea y Tras el trasplante de duramadre, se debe excluir la posibilidad de enfermedad del donante;

③Los familiares con enfermedades familiares deben prestar más atención para prevenir la exposición a enfermedades.

Mecanismo patogénico

El mecanismo de replicación de los priones es lo que más interesa y preocupa a los científicos en la actualidad. Debido a que los priones son organismos moleculares que contienen sólo proteínas y ningún ácido nucleico, sólo pueden sobrevivir en células huésped parásitas. Por lo tanto, la información necesaria para sintetizar priones puede existir en la célula huésped, y la función del prión es simplemente activar los genes que codifican priones en la célula huésped, permitiendo que el prión se replique y se multiplique.

Otra teoría es que las proteínas priónicas codifican información genética por sí mismas. Esta hipótesis va en contra del "dogma central" de la biología molecular tradicional porque los priones no tienen ácidos nucleicos. Por lo tanto, se planteó la hipótesis de que un posible método para la replicación de priones es producir ARN o ADN codificado por priones (si se requiere transcripción inversa en el último caso) mediante el proceso de transcripción inversa, lo que requiere la presencia de transcriptasa inversa, o incluso transcriptasa inversa. . El segundo es la síntesis de proteínas bajo guía proteica, es decir, la proteína misma puede usarse como información genética.

En 1982, Pruzana propuso la "hipótesis patogénica de la conformación proteica" de los priones, que fue mejorada gradualmente por Weismann y otros. Los puntos clave son los siguientes: ① La proteína priónica tiene dos conformaciones: tipo celular (PrPc normal) y tipo prurito (PrPsc patógena). La principal diferencia entre ellos radica en su conformación espacial. PrPc tiene una sola hélice, mientras que PrPsc tiene múltiples láminas β, baja solubilidad y resistencia a la proteólisis. ②Prpsc puede promover la conversión de PrPc en Prpsc, lograr la autorreplicación y producir efectos patológicos; ③Las mutaciones genéticas pueden hacer que la estructura helicoidal α en Prpsc en las células se transforme y aumente espontáneamente cuando alcance una cierta cantidad. Hojas β, y eventualmente se convierten en tipo PrPsc. A través del efecto dominó se multiplica la enfermedad.

Avance de la investigación y problemas por resolver

Actualmente, la investigación sobre priones se centra principalmente en dos aspectos.

El primero es la estructura molecular, el mecanismo genético, el modo de proliferación, la barrera entre especies y la diversidad de cepas virales de priones.

2. Patogénesis y tratamiento de los priones. Se han logrado avances sustanciales en algunas cuestiones.

Por ejemplo, se determinó la estructura molecular de determinadas proteínas priónicas y se estableció un modelo molecular; se determinó la estructura del gen PrP y su secuencia proteica codificada. Se determinó la homología de la PrP en humanos, hámsteres, ratones, ovejas, vacas y visones. superior al 80% La homología entre las secuencias de PrP de 25 especies de primates no humanos y humanos oscila entre 92,9 y 99,6. Se estableció el espectro de enfermedades priónicas. En 1994 se descubrió una nueva forma del síndrome de Creutzfeldt-Jakob (VCJD). La reunión de expertos de la OMS sobre EET de 1997 propuso varios criterios de diagnóstico para los priones humanos, y de vez en cuando también se han comunicado métodos de diagnóstico, como bioensayos, métodos de anticuerpos monoclonales, etc. En febrero de 2000, el gobierno de Estados Unidos anunció el descubrimiento de que el ciclotetrapirrol podría usarse para tratar y prevenir la "enfermedad de las vacas locas" y enfermedades relacionadas.

Aunque la investigación sobre priones ha logrado muchos resultados, todavía quedan muchos problemas por resolver. Por ejemplo, ¿una unidad infecciosa de un prión es un polímero de muchas moléculas de PrPsc o unas pocas moléculas especializadas en una mezcla de varias moléculas de PrPsc? La estructura exacta de PrPc y PrPsc y sus cambios estructurales durante el proceso de transformación; probar si la PrPc del productor es infecciosa in vitro; el mecanismo de diversidad de cepas; la vía de entrada de los priones al cerebro; Cerebro Relación entre daños: criterios diagnósticos de enfermedades priónicas, fármacos de prevención y tratamiento, predicción de tendencias epidémicas, etc.

La importancia del descubrimiento de los priones

Teóricamente, el dogma central sostiene que la replicación del ADN es "autorreplicación", es decir, ADN~ADN, y la proteína priónica es PrP. →PrP, es decir "Autorreplicación". Esto es complementario a la teoría genética. Pero también hay contradicciones, a saber, la contradicción entre "ADN → proteína" y "proteína → proteína". La investigación sobre este tema enriquecerá el contenido de campos relacionados de la biología; es muy importante para el desarrollo de la patología, la biología molecular, la virología molecular, la genética molecular y otras disciplinas, y es de gran importancia para explorar el origen de la vida y la naturaleza. de los fenómenos de la vida. Para ser honesto, es saludable tanto para los humanos como para los animales; proporciona información para revelar los mecanismos biológicos, el diagnóstico, la prevención y el tratamiento de enfermedades relacionadas con la demencia (como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson), y para el desarrollo futuro de fármacos y nuevos tratamientos; .sentar las bases para la investigación metodológica.

La investigación sobre priones ganó dos premios

En el siglo pasado, la investigación sobre priones ganó el Premio Nobel de Fisiología y Medicina en 1976 y 1997 respectivamente. A principios de la década de 1950, una tribu llamada Fore que vivía en la meseta de Papua Nueva Guinea en Oceanía todavía formaba parte de una sociedad primitiva. Siempre han seguido el hábito religioso del canibalismo. Después de unos años (normalmente entre 5 y 30 años), muchos caníbales desarrollarán temblores y eventualmente desarrollarán afasia hasta que queden completamente incapacitados y todos los infectados morirán en un año. Este temblor se conoce en la medicina moderna como "Kuru" en el dialecto local. La tribu Fore tiene 160 aldeas y 35.000 habitantes. Durante la epidemia, el 80% de las personas padecieron esta enfermedad y toda la nación estaba en peligro. A finales de la década de 1950, con la intervención de la Organización Mundial de la Salud y el gobierno australiano, se prohibió este hábito caníbal y la tasa de incidencia disminuyó gradualmente.

Gajdusek y Gibbs de los Institutos Nacionales de Salud de Estados Unidos colaboraron con Zigas y otros en Australia para estudiar este tipo de temblor, y a través de una serie de experimentos confirmaron que el temblor, la tembladera y la enfermedad de Alzheimer pertenecen a el mismo patógeno Infectar. Gajdusek recibió el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1976. Desde entonces, científicos de todo el mundo han investigado mucho sobre el temblor y han descubierto que el temblor es una enfermedad degenerativa crónica del sistema nervioso. Sus cambios patológicos son muy similares a los de la encefalopatía espongiforme en animales, y han construido con éxito modelos animales. . ¿Stanley B, neurocientífico de la Universidad de California, EE. UU.? Prusiner et al. propusieron que los priones son partículas proteicas infecciosas que no contienen ácido nucleico y pueden replicarse. Prusiner ganó el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1997 por su investigación sobre los priones.

La enfermedad de las vacas locas arranca priones.

¿Por qué la investigación sobre priones despierta el entusiasmo de tantos científicos? Además de aportar potencialmente más logros y honores a los investigadores, otra razón importante es que los priones son los únicos agentes infecciosos que carecen de ácidos nucleicos.

En particular, los científicos descubrieron durante el estudio de Kuru que la enfermedad de las vacas locas (EEB) y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob que conmocionó al mundo están indisolublemente ligadas a los priones. Recientemente, Prusiner y otros de Estados Unidos utilizaron tecnología transgénica para demostrar en hámsteres que mientras una posición de aminoácido esté mutada, las isoformas de proteínas priónicas en el tejido cerebral humano y animal normal pueden convertirse en priones infecciosos. Además, se ha informado muchas veces en el extranjero que una vez que los productos biológicos, especialmente la hormona del crecimiento de la pituitaria humana y otros productos, se infectan con priones, provocarán una transmisión iatrogénica irreversible.

Desde junio de 1986, 165438 de octubre a mayo de 1995, aproximadamente 150.000 cabezas de ganado criadas en el Reino Unido fueron infectadas con una nueva enfermedad neurológica. Sólo pasaron unas pocas semanas desde el inicio hasta la muerte. Esta es la llamada enfermedad de las vacas locas. Los estudios epidemiológicos han demostrado que la causa de la enfermedad de las vacas locas no es ni un virus infeccioso ni una bacteria, ni un hongo o un parásito. Es una sustancia difusa que afecta el cerebro y la médula espinal del ganado. Los cambios similares a los de una esponja en el cerebro se pueden observar con un microscopio común. Esta sustancia es muy estable y no puede morir con las temperaturas de cocción habituales, incluida la esterilización, la congelación y el secado. Este es un prión. En la actualidad, además del Reino Unido, la enfermedad de las vacas locas también se ha descubierto en más de 20 países y regiones, incluidos Francia y Portugal. Hay pruebas suficientes que demuestran que está estrechamente relacionada con el uso de harina de huesos de ganado. ¡La Organización de las Naciones Unidas para la Agricultura y la Alimentación anuncia solemnemente que la enfermedad de las vacas locas se está globalizando!

En la década de 1920, dos patólogos alemanes describieron e informaron por primera vez sobre la enfermedad de Creutzfeldt-Jacob. Más tarde se descubrió que la enfermedad podía transmitirse mediante procedimientos quirúrgicos, dentales y de otro tipo. La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob es una forma rara de enfermedad de Alzheimer con un período de incubación de hasta diez años. En las últimas etapas de la enfermedad, el cerebro de la persona se destruye y ésta muere en coma. La tasa de incidencia en Europa, América, Oceanía y otros lugares es de aproximadamente uno por millón. Según los informes, la incidencia de esta enfermedad en Europa ha aumentado más de 10 veces en los últimos años que en las últimas décadas, lo que probablemente esté relacionado con la enfermedad de las vacas locas. La Organización Mundial de la Salud (OMS) ha estado prestando mucha atención a si la enfermedad de las vacas locas puede transmitirse a los humanos y ha celebrado numerosas reuniones especializadas. Ahora se ha demostrado que los priones pueden mutar y que los patógenos mutados pueden traspasar las fronteras raciales y propagarse de los animales a los humanos. La enfermedad de las vacas locas humanas recientemente descubierta en el Reino Unido está estrechamente relacionada con la enfermedad de las vacas locas. Los científicos sospechan firmemente que comer tripas de vacas infectadas con la enfermedad de las vacas locas puede ser la causa de la zoonosis. Según especulaciones científicas, alrededor de 500.000 personas en el Reino Unido, donde se originó la enfermedad de las vacas locas, están potencialmente infectadas con la enfermedad de las vacas locas. Estas personas deberían estar en diferentes períodos de incubación. Si no se maneja adecuadamente, la enfermedad de las vacas locas humanas (es decir, la variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob) se convertirá en una enfermedad infecciosa más aterradora que el SIDA después de 2020.

La fuente de las enfermedades crónicas mortales

Las enfermedades causadas por priones se conocen colectivamente como enfermedades priónicas o encefalopatías espongiformes transmisibles, las cuales son degeneraciones crónicas mortales del sistema nervioso central, encefalopatía. Después de la infección por priones, el período de incubación es muy largo, con un promedio de 20 años y hasta 50 años, siendo imposible detectarlo y diagnosticarlo antes de su aparición. Sus características patológicas son depósito de amiloide en la corteza cerebral, degeneración y pérdida neuronal, degeneración vacuolar, muerte y desaparición y finalmente sustitución por vacuolas y células estrelladas, lo que da como resultado un estado esponjoso - adelgazamiento de la corteza cerebral (materia gris). La materia blanca es relativamente obvia, es decir, encefalopatía espongiforme. Los pacientes con esta enfermedad se asocian con demencia, ataxia y temblores. Actualmente, las enfermedades en humanos y animales causadas por infección priónica incluyen: síndrome de temblores o enfermedad de kuru, enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) o enfermedad de Alzheimer, síndrome de Gistmann-Stolzli, insomnio familiar fatal, prurito en ovejas, prurito en cabras, enfermedad debilitante crónica (CWD) del ciervo orejudo, encefalopatía espongiforme bovina (EEB) o enfermedad de las vacas locas, etc.

Investigación internacional

La investigación internacional sobre priones ha logrado un gran avance. En la década de 1980, Mertz y otros descubrieron bajo un microscopio electrónico que las fibras asociadas a la tembladera eran la única forma visible de priones. Es una estructura de fibra especial que existe en dos formas. Las fibras de tipo I tienen un diámetro de 11 a 14 nm y están compuestas por dos fibrillas con un diámetro de 4 a 6 nm enrolladas en espiral entre sí, con pasos que varían entre 40 nm.

La fibra tipo II está compuesta por cuatro fibrillas idénticas. El espacio entre cada dos es de 3 a 4 nm. El diámetro de la fibra tipo II es de 27 a 34 nm. Aparece una zona estrecha cada 100 a 200 nm. aproximadamente es 9 ~ 11 nm.

Vía de transmisión

Las rutas de transmisión de los priones incluyen el consumo de harina de carne y huesos de animales y sopa de harina de huesos de res, infecciones inducidas por medicamentos, como la hormona del crecimiento pituitaria, la gonadotropina y la duramadre; trasplante, trasplante de córnea, transfusión de sangre, etc. Los priones se caracterizan por su resistencia a la digestión con proteasas y a la desinfección rutinaria. Debido a que no contiene ácidos nucleicos, no se puede detectar mediante técnicas de PCR convencionales. Los priones mutan y son infecciosos entre razas, y existe una gran cantidad de fuentes potenciales de infección, principalmente rumiantes como el ganado vacuno y las ovejas. Los huéspedes potenciales desconocidos pueden ser numerosos y se desconoce el peligro potencial de transmisión, lo que dificulta predecir e inferir. Los priones pueden infectar una variedad de órganos, principalmente el cerebro. Sin embargo, durante el período de incubación, excepto el sistema nervioso central, se infectan todos los tejidos y órganos, y las vías de infección son diversas, además del tracto digestivo, el sistema nervioso. y la sangre puede infectarse. Es difícil de prevenir. Una vez que los humanos y los animales enferman, todos morirán en un plazo de 6 meses a 1 año, con una tasa de mortalidad de 100.

Prevención

El primero es tapar las lagunas jurídicas, controlar estrictamente la importación y exportación y prohibir la importación de piensos de origen animal, productos biológicos y productos relacionados con el ganado relacionados con la enfermedad de las vacas locas. el segundo es investigar la fuente interna y fortalecer la detección de la tembladera en las ovejas locales, monitorear la enfermedad de las vacas locas y prevenir las infecciones iatrogénicas; en tercer lugar, sentar una base sólida y fortalecer la investigación sobre la patogénesis de los priones, las rutas de transmisión y los métodos de inactivación y desinfección; .

El prión (también conocido como prión, prión o factor infeccioso proteico) es un factor proteico que es infeccioso y tiene la capacidad de replicarse. Aunque su actividad específica y su mecanismo de replicación en las células no están muy claros, generalmente se cree que causan una serie de encefalopatías espongiformes transmisibles (como la encefalopatía espongiforme bovina, la enfermedad de las vacas locas y la tembladera). El impacto de estas enfermedades en la estructura del tejido cerebral puede ser fatal.

Los priones fueron desarrollados por primera vez por Stanley en la Universidad de California, San Francisco. ¿b? Fue descubierto por el Dr. Steinleib. Prusiner en 1982. Se especula que los priones están compuestos únicamente de proteínas y no de ácido nucleico. Antes de esto, los científicos creían que todos los patógenos (bacterias, virus, etc.) tenían ácidos nucleicos autorreplicantes.

Este agente infeccioso está compuesto principalmente por una proteína llamada PrPc (c de celular), que se puede encontrar en las membranas celulares. La estructura normal de esta PrPc es una cuádruple hélice. Por razones desconocidas, las dos estructuras helicoidales se isomerizaron formando una estructura plisada y se convirtieron en el agente infeccioso PrpSC (Sc significa scrapie). Las proteasas normales no pueden descomponer la PrpSC y se acumula en el tejido cerebral, especialmente en las células nerviosas, lo que provoca la apoptosis de las células nerviosas. Luego, las células estrelladas eliminan las células nerviosas moribundas, creando cavidades en el tejido cerebral. Los síntomas de la enfermedad varían según el área del cerebro dañada. Si el cerebelo se infecta, la función motora puede verse afectada. Si la corteza cerebral está infectada, puede provocar pérdida de memoria.

La razón por la que los priones son indetectables por el sistema inmunológico es que sus "formas seguras" están presentes en el cuerpo desde el momento en que nace un individuo. Los priones "peligrosos" se diferencian de ellos sólo en su estructura plegable.

Los priones son altamente contagiosos cuando entran en contacto directo con tejido infectado. Por ejemplo, las personas pueden contraer la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob mediante inyecciones de hormona del crecimiento directamente de la glándula pituitaria humana o mediante instrumentos utilizados en cirugía cerebral (los priones pueden sobrevivir en los autoclaves utilizados para esterilizar instrumentos quirúrgicos). En general, se cree que comer animales infectados puede causar enfermedades a través del canibalismo o comportamientos similares que se acumulan lentamente, especialmente a lo largo de generaciones. Este riesgo ha sido confirmado en Japón. Actualmente, muchas granjas de países desarrollados ya no aceptan harina proteica de rumiantes (como la harina de huesos de res).

Hasta el momento se ha descubierto que no todos los priones son peligrosos. De hecho, se encuentran en muchas plantas y animales. Debido a esto, los científicos creen que estas proteínas que cambian de forma pueden brindar algunos beneficios a sus huéspedes.

Esta hipótesis se confirmó cuando se estudió una especie particular de musgo. Normalmente, el virus se propaga de un sitio infectado a otro no infectado cuando el musgo en un lugar y el musgo en otro crecen lo suficiente como para que sus células externas entren en contacto entre sí. Sin embargo, las proteínas priónicas parecen pasar por alto los bordes del musgo infectado; esto puede causar que las células en los bordes del musgo mueran, creando una barrera que bloquea el paso del virus y previene la contaminación del musgo.

¿1965, Brian? El Dr. Brian Cox descubrió una extraña herencia en la levadura que involucra únicamente proteínas, a las que llamaron elementos [PSI]. En 1994, ¿Reed de los Institutos Nacionales de Salud (NIH)? El Dr. ReedWickner propuso la hipótesis de que [PSI] y otro factor genético [Ure3] eran priones, y pronto notaron que las proteínas de choque térmico (también conocidas como chaperonas moleculares HSP70, HSP104) podían regular la formación de [PSI]. Estudios de seguimiento en varios laboratorios mostraron cómo la secuencia de aminoácidos afecta la conversión de la proteína PSI (Sup35p) entre sus estados priónico y no priónico. Susan Lindquist, Ph.D., de la Universidad de Chicago, cree que las transformaciones de priones pueden ser beneficiosas en determinadas circunstancias, permitiendo que se preserven a lo largo de la evolución.

Además, investigaciones relevantes señalan que los priones también pueden estar relacionados con la diferenciación celular, que es impulsada por células madre y permite funciones celulares especializadas (como las células musculares y las células sanguíneas).