¿Las inmunoglobulinas secretoras son inmunoglobulinas que pueden reconocer antígenos directamente?

La función de la inmunoglobulina para reconocer y unirse al antígeno 1. El reconocimiento específico y la actividad de unión de la Ig están determinados por la estructura del surco de unión al antígeno compuesto por las CDR de la región V. La unión del surco de unión al antígeno y el epítopo son complementarios en la conformación espacial. Los sitios de unión a antígeno de antígenos pequeños, como haptenos o péptidos cortos, tienen en su mayoría forma de bolsillo o de surco, mientras que los sitios de unión a antígeno de antígenos grandes, como las proteínas, son en su mayoría planos. El surco de unión al antígeno puede ser un complemento directo como una clave (1 clave), o puede ser un ajuste inducible causado por mutaciones conformacionales después de unirse al epítopo. La Ig puede ser un monómero, un dímero o un pentámero, por lo que el número de epítopos de unión es diferente. El número de epítopos de unión a Ig se denomina potencia de unión a antígeno. La fuerza de unión entre un único sitio de unión a un epítopo de un anticuerpo y un antígeno monovalente (o epítopo) se denomina afinidad (amnlty). Como la unión de los anticuerpos a los antígenos no es polar, la asociación y la disociación son reversibles. Cuando alcanzan el equilibrio, la relación de unión y disociación es la afinidad del anticuerpo, expresada como constante de amnidad (Ka). Cuanto menor sea la tasa de descuento, mayor será la afinidad. En términos generales, la afinidad de los anticuerpos oscila entre 10 s/M (baja afinidad) y 1012/M (alta afinidad). Cuando un anticuerpo tiene dos o más sitios de unión (como IgM) y más de un epítopo, solo se disociará cuando todos los sitios de unión no se unan al epítopo, por lo que la tasa de disociación es mucho menor. Esto es particularmente interesante para la IgM pentamérica, porque los anticuerpos IgM son anticuerpos con una respuesta inmune inicial que tienden a tener sitios de unión a antígeno únicos muy bajos, pero como están compuestos de cinco moléculas y tienen 10 sitios de unión a antígeno, por lo tanto, su valor molecular La capacidad de encuadernación mejora considerablemente. La fuerza combinada entre toda la molécula de inmunoglobulina y el antígeno se llama afinidad.

2. Después de que la IgGl ~ IgG3 y la IgM del complemento activadas se unan al antígeno correspondiente, debido a cambios en la configuración, el sitio de unión del complemento en la región funcional CH2/CH3 puede quedar expuesto, activando así la forma clásica del complemento. Los condensados ​​de IgG4, IgA e IgE pueden activar la vía alternativa del complemento. Después de la activación del complemento, los antígenos pueden ser destruidos por el complejo de ataque a la membrana (MAC), y varios fragmentos del complemento activados también pueden ejercer efectos quimiotácticos e inflamatorios.

3. Los anticuerpos IgG e IgE amantes de las células tienen propiedades amantes de las células y pueden producir efectos biológicos uniéndose a las células con los receptores correspondientes en su superficie a través de sus segmentos Fc. Por ejemplo, la IgE se une al FcTR correspondiente en la superficie de los mastocitos y basófilos a través de su segmento FC, sensibilizando así las células anteriores. Si el mismo alérgeno vuelve a entrar en el organismo y se une a la IgE específica de la superficie de las células diana sensibilizadas, puede desgranularse y liberar mediadores biológicamente activos como la histamina, provocando una reacción de hipersensibilidad de tipo I.

4. Acondicionamiento: después de que la IgG se une a partículas antigénicas como las bacterias, puede unirse a M (P) y al correspondiente receptor Fc de IgG (FcyR) en la superficie de los neutrófilos a través de su segmento H para promover la fagocitosis. Fagocitosis de antígenos particulados como bacterias por parte de las células.

5. Citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos. Después de que la IgG se une a células diana infectadas por virus o tumores, puede unirse a las células NK, Mqo y el FwR correspondiente en la superficie de los neutrófilos a través de su segmento Fc, mejorando y desencadenando así el efecto letal de las células anteriores sobre las células diana y ejerciendo anticuerpos. dependencia. Citotoxicidad mediada por células sexuales (ADCC).

6. Los anticuerpos transportados por la placenta o las células epiteliales pueden ser transportados a partes previamente inaccesibles a través del segmento Fc bajo la mediación de sus receptores. Por ejemplo, la IgG materna puede llegar al feto a través del receptor Fc de las células de transporte placentaria. Los anticuerpos IgA también pueden secretar IgA en las lágrimas o en la leche materna a través de receptores Fc en las células transportadoras del epitelio glandular.