Tipos de enzimas cardíacas
La lactato deshidrogenasa sérica está elevada en pacientes con tumores malignos avanzados. En pacientes con glomerulonefritis crónica, LES y nefropatía diabética, la lactato deshidrogenasa sérica en la orina puede ser de 3 a 6 veces mayor que la de las personas normales. La orina contiene muchas sustancias que inhiben la actividad de la lactato deshidrogenasa sérica, como urea, péptidos de molécula pequeña, pH bajo, etc., que también pueden inhibir la actividad de la LDH. La LDH es normal en pacientes urémicos, pero la lactato deshidrogenasa sérica está elevada después de la diálisis. La LDH tiene dos subunidades: H (corazón) y M (músculo), que son tetrámeros.
Existen cinco isoenzimas, a saber, LDH-1 (H4), LDH-2(H3M), LDH-3 (H2m2), LDH-4(HM3) y LDH-5(M4), que pueden ser separados por electroforesis. Dado que la subunidad H es ácida y tiene más cargas en soluciones alcalinas, la LDH1 está al frente durante la electroforesis. Cuando los niveles séricos son normales, LDH 2 >; LDH 1 > LDH3 & gtLDH4 & gtLDH5.
La distribución de las isoenzimas de LDH tiene una especificidad tisular evidente, y su especificidad tisular puede ayudar a diagnosticar enfermedades. Ldh 2 > LDH1 en suero normal Si se liberan enzimas miocárdicas en la sangre, LDH 1 > LDH2, se puede utilizar para observar y diagnosticar enfermedades del miocardio.
α-hidroxibutirato deshidrogenasa
La α-hidroxibutirato deshidrogenasa sérica (a-HBDH) no es una enzima específica independiente, pero contiene el subtipo H. El nombre general de la base LD-1 y LD- 2. Es sintetizado por las mitocondrias de las células del hígado. Las mitocondrias de los hepatocitos están ampliamente distribuidas en el cuerpo y su contenido en el cuerpo es del orden del riñón, el páncreas, el hígado y el bazo.
La actividad de a-HBDH aumenta en el infarto agudo de miocardio;
a-hbdh/LDH en personas normales = 0,67;
A-HBDH/ en agudos infarto de miocardio LDH≥0,8;
Enfermedad hepática A-HBDH/LDH: 7000U/L indica enfermedad del músculo esquelético. La creatina quinasa (CK) es más sensible que otras enzimas en el diagnóstico de isquemia miocárdica e infarto de miocardio subendocárdico.
La medición de creatina quinasa (CK) se utiliza en el diagnóstico de enfermedades musculares: a) Cuando ocurre distrofia muscular progresiva, aumenta la CK; b) Polimiositis, daño muscular y aumento de CK c) alcoholismo, cerebrovascular; enfermedad y aumento de CK después de la cirugía d) aumento de CK después del ejercicio; La CK tiene dos subunidades: la subunidad M del músculo y la subunidad B del cerebro, que forman dímeros.
Existen tres tipos de isoenzimas CK: CKBB, CKMB y CKMM. En el infarto de miocardio, existen dos isoenzimas, CKMB y CKMM, siendo la CKMB la enzima principal. 5%, diagnosticado de infarto de miocardio. La actividad de la CKMB aumenta entre las 12 y las 36 horas y la CKMB es difícil de detectar en la última etapa del infarto. CKMB desaparece fácilmente después de 1 a 4 días. La CKMB se inactiva fácilmente en la sangre. La enfermedad cerebrovascular, la distrofia muscular, la lesión del músculo esquelético y el alcoholismo posoperatorio son causados principalmente por un aumento de CKMM. La especificidad y sensibilidad de las isoenzimas de CK son mayores que las de la CK. En la actualidad, la CKMB tiende a reemplazar a la CK como elemento de examen de rutina para la lesión miocárdica. El valor de referencia normal del espectro de enzimas miocárdicas es en su mayoría estándar para adultos, mientras que el valor de referencia normal de los niños es más alto que el de los adultos. No piense que los niños tienen miocarditis solo porque el espectro de enzimas miocárdicas está elevado. Debido a que existen muchos factores que afectan el espectro de enzimas miocárdicas, la troponina cardíaca se usa para diagnosticar la miocarditis. El espectro de enzimas cardíacas en la mayoría de los niños es de 2 a 3 veces el valor de referencia normal.