¿Qué papel juega la glicosilación en la localización de proteínas? ~~Problemas bioquímicos
La síntesis de cadenas de azúcar unidas a N comienza desde el retículo endoplásmico y se completa en el aparato de Golgi. Las glicoproteínas formadas en el retículo endoplásmico tienen cadenas de azúcar similares. Después de ingresar al aparato de Golgi desde la superficie cis, se producen una serie de procesamientos y modificaciones ordenados durante el transporte intermembrana. La mayor parte de la manosa en la cadena de azúcar original se elimina, pero varias glicosiltransferasas agregan secuencialmente diferentes tipos de moléculas de azúcar para formar cadenas de oligosacáridos con diferentes estructuras. La estructura espacial de una glicoproteína determina a qué glicosiltransferasa puede unirse y sufrir modificaciones de glicosilación específicas.
Muchas glicoproteínas tienen cadenas de azúcar unidas tanto a N como a O. La glicosilación ligada a O ocurre en el aparato de Golgi. Por lo general, una unidad de azúcar conectada es N-acetilgalactosa, y el sitio de conexión es el grupo OH de Ser, Thr y Hyp, y luego los grupos de azúcar se transfieren uno por uno para formar una cadena de oligosacárido. Los donadores de azúcar son también azúcares nucleósidos, como por ejemplo la UDP-galactosa. Diferentes proteínas se marcan de manera diferente debido a la glicosilación, que cambia la conformación del polipéptido y aumenta la estabilidad de la proteína.
También se pueden unir una o más cadenas de aminopolisacáridos a los residuos de serina de la proteína central a través de xilosa en el aparato de Golgi para formar proteoglicanos. Algunas de estas proteínas se secretan fuera de la célula para formar la matriz extracelular o capa mucosa, mientras que otras están ancladas a las membranas.