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¿De qué son responsables la hemoglobina y los glóbulos rojos?

La hemoglobina es una proteína responsable de transportar oxígeno en los organismos superiores.

La hemoglobina en el cuerpo humano está compuesta por cuatro subunidades, concretamente dos subunidades α y dos subunidades β. Las cuatro subunidades de la hemoglobina pueden ensamblarse automáticamente en la forma α2β2 en una solución electrolítica similar al entorno del cuerpo humano.

Cada subunidad de la hemoglobina está compuesta por una cadena peptídica y una molécula de hemo. En condiciones fisiológicas, la cadena peptídica se curvará y doblará formando una bola, y la molécula de hemo quedará envuelta en su interior. Esta estructura esférica de cadenas peptídicas enrolladas también se llama globina. La molécula de hemo es una molécula pequeña con estructura de porfirina. En el centro de la molécula de porfirina, los átomos de nitrógeno de los cuatro anillos de pirrol de la porfirina están coordinados con iones ferrosos, y los átomos de nitrógeno de la cadena lateral del indol del octavo residuo de histidina de la cadena peptídica de globina se transfieren desde la molécula de porfirina. Coordinado con iones ferrosos sobre el avión. Cuando la hemoglobina no está unida al oxígeno, una molécula de agua se coordina con el ion ferroso desde debajo del anillo de porfirina. Cuando la hemoglobina transporta oxígeno, la molécula de oxígeno reemplaza al agua.

El proceso de combinar hemoglobina y oxígeno es un proceso muy mágico. Primero, una molécula de oxígeno se une a una de las cuatro subunidades de la hemoglobina. La estructura de la globina cambia después de combinarse con el oxígeno, lo que produce cambios en toda la estructura de la hemoglobina. Este cambio hace que sea más fácil para la segunda molécula de oxígeno encontrar otra subunidad de hemoglobina a la que unirse que la primera molécula de oxígeno, y su unión promoverá aún más la unión de la tercera molécula de oxígeno, y así sucesivamente, hasta que las cuatro subunidades que forman Hemoglobina Las subunidades se unen a cuatro moléculas de oxígeno cada una. Lo mismo ocurre con la liberación de oxígeno de los tejidos. La salida de una molécula de oxígeno estimula la salida de otra molécula de oxígeno hasta que todas las moléculas de oxígeno se liberan por completo. Este interesante fenómeno se llama sinergia.

Debido al efecto sinérgico, la curva de unión de la hemoglobina y el oxígeno tiene forma de S. Dentro de un rango específico, a medida que cambia el contenido de oxígeno en el medio ambiente, la tasa de unión entre la hemoglobina y las moléculas de oxígeno sufre un proceso de cambio drástico. La concentración de oxígeno en el tejido biológico y la concentración de oxígeno en el tejido pulmonar están a ambos lados de esta mutación, por lo que la hemoglobina puede combinarse completamente con el oxígeno en el tejido pulmonar y liberar completamente las moléculas de oxígeno que transporta en otras partes del cuerpo. . Cuando el contenido de oxígeno en el medio ambiente es muy alto o muy bajo, la curva de unión de oxígeno de la hemoglobina es muy plana y es difícil que grandes fluctuaciones en la concentración de oxígeno cambien significativamente la tasa de unión de la hemoglobina y el oxígeno. Por lo tanto, incluso si una persona sana respira oxígeno puro, la capacidad de la sangre para transportar oxígeno no mejorará significativamente. Desde esta perspectiva, el impacto psicológico de la inhalación de oxígeno en personas sanas es mucho mayor que la función fisiológica.

Además de transportar oxígeno, la hemoglobina también puede unirse a iones de dióxido de carbono, monóxido de carbono y cianuro exactamente de la misma manera que el oxígeno. La única diferencia es qué tan fuerte es el vínculo. Una vez que los iones de monóxido de carbono y cianuro se unen a la hemoglobina, es difícil salir. Así es como funcionan las intoxicaciones por gas y cianuro. En este caso, se pueden utilizar otras sustancias que tengan una mayor capacidad para unirse a estas sustancias para desintoxicarlas. Por ejemplo, la intoxicación por monóxido de carbono se puede tratar con azul de metileno por vía intravenosa.

Las proteínas de unión compuestas por hemo y globina son los componentes coloreados de la sangre de los vertebrados. Su función principal es transportar oxígeno y mantener el equilibrio ácido-base de la sangre. El hemo es un compuesto de porfirina que contiene hierro ferroso. El hierro tiene seis enlaces de coordinación, cuatro de los cuales están conectados a la estructura anular del hemo y se encuentran en el mismo plano que éste. Uno de los otros dos enlaces de coordinación está conectado al resto proteico y el 1 está conectado al oxígeno. La globina contiene cuatro subunidades (α2β2), cada subunidad está unida a una subunidad hemo. Se han determinado las secuencias de aminoácidos de la cadena α (que contiene 141 residuos de aminoácidos) y la cadena β (que contiene 146 residuos de aminoácidos) de humanos y muchos animales, y también se han determinado sus estructuras cuaternarias mediante análisis estructural de difracción de rayos X. Las mutaciones puntuales en el gen de la hemoglobina provocan una producción anormal de hemoglobina. Se han descubierto cientos de hemoglobinas anormales, de las cuales sólo un pequeño porcentaje causa enfermedades, la más común y mejor comprendida es la anemia falciforme.

La estructura cuaternaria de la hemoglobina es de gran importancia para su función de transporte de oxígeno. Puede transportar oxígeno desde los pulmones a los tejidos a través de la sangre arterial y también puede transportar dióxido de carbono producido por el metabolismo de los tejidos a los pulmones a través de la sangre venosa y luego excretarse del cuerpo. Ahora se sabe que esta función está relacionada con dos estados de su estructura de subunidades. En lugares con hipoxia (como la sangre venosa), las subunidades están en un estado pinzado, lo que impide que el oxígeno se combine con el hemo, por lo que el oxígeno puede eliminarse rápidamente en los tejidos aeróbicos. En los pulmones ricos en oxígeno, la estructura de la subunidad está en un estado relajado, lo que permite que el oxígeno se combine fácilmente con el hemo, eliminando así rápidamente el oxígeno.

La transformación de la estructura de las subunidades permite una función respiratoria eficiente.

Método del ferrocianuro: 20 microlitros de sangre del dedo.

Analizador de células sanguíneas totalmente automático: 1~2ml de sangre venosa, anticoagulante EDTAK2.

En condiciones fisiológicas, alrededor de 1/120 glóbulos rojos mueren cada día, y 1/120 glóbulos rojos se producen al mismo tiempo, manteniendo un equilibrio dinámico entre la producción y la muerte de glóbulos rojos. Este equilibrio puede alterarse por muchas razones, lo que resulta en una disminución o un aumento en la cantidad de glóbulos rojos y hemoglobina.

Valor normal de referencia

Machos adultos: 120 ~ 160 g/L.

Mujeres adultas: 110 ~ 150 g/L

Recién nacidos: 170 ~ 200 g/L.

Niños: 110 ~ 160 g/L.

Análisis de resultados anormales

Aumento de glóbulos rojos y hemoglobina:

1. Aumento relativo: Por algunas razones, se pierde agua en el plasma. , la sangre se concentra y los glóbulos rojos se concentran y se produce un aumento relativo del contenido de hemoglobina. Como vómitos intensos y persistentes, quemaduras extensas, diarrea intensa, sudoración profusa, etc. Consulte Adrenocorticismo crónico, diabetes insípida e hipertiroidismo.

2. Incremento absoluto: El aumento absoluto de glóbulos rojos y hemoglobina en la sangre causado por diversas razones, principalmente relacionadas con la circulación y la hipoxia tisular, el aumento de los niveles de eritropoyetina en la sangre y la liberación acelerada de rojo. células sanguíneas en la médula ósea.

(1) Incremento fisiológico: observado en residentes de la meseta, fetos y recién nacidos, trabajos extenuantes, miedo, baños fríos, etc.

(2) Incremento patológico: Debido al aumento compensatorio de la eritropoyetina, se observa en enfermedades cardiopulmonares congénitas y adquiridas graves y malformaciones vasculares, como tetralogía de Fallot y cianosis congénita, enfisema obstructivo. cardiopatía pulmonar, fístula arteriovenosa pulmonar y anomalías de la hemoglobina con baja capacidad de transporte de oxígeno.

En otros casos, el paciente no presenta hipoxia tisular, el aumento de eritropoyetina no es necesario para el organismo y el aumento de glóbulos rojos y hemoglobina no tiene significado compensatorio. Esto se puede observar en ciertos casos. tumores o enfermedades renales, tales como enfermedad renal, cáncer, carcinoma hepatocelular, tumor embrionario renal, hidronefrosis, riñón poliquístico, etc.

Reducción de glóbulos rojos y hemoglobina:

Generalmente, la hemoglobina masculina adulta < 120 g/L y la hemoglobina femenina adulta < 110 g/L son anemia. La anemia se puede dividir en cuatro grados según el grado de reducción de la hemoglobina. Leve: Hemoglobina

1. Disminución fisiológica: desde bebés de 3 meses hasta niños antes de 15 años, debido al rápido crecimiento y desarrollo, las materias primas hematopoyéticas son relativamente insuficientes, los glóbulos rojos y la hemoglobina pueden ser del 10%. más bajo que la gente normal. En el segundo y tercer trimestre del embarazo, el aumento del volumen sanguíneo en las mujeres embarazadas conduce a la dilución de la sangre, y la disminución gradual de la función hematopoyética de la médula ósea en los ancianos puede provocar una disminución en el contenido de glóbulos rojos y hemoglobina.

2. Reducción patológica:

(1) Anemia causada por reducción de la producción de glóbulos rojos;

1) Fallo hematopoyético de la médula ósea: anemia aplásica, médula ósea. fibrosis Anemia química y otras anemias relacionadas.

2) Anemia causada por falta de sustancias hematopoyéticas o deterioro de su utilización: como anemia ferropénica, anemia sideroblástica, anemia megaloblástica causada por ácido fólico y deficiencia de vitamina B12.

(2) Anemia causada por defectos genéticos en las membranas y enzimas de los glóbulos rojos o destrucción excesiva de los glóbulos rojos por factores externos, como esferocitosis hereditaria, talasemia y hemoglobinuria paroxística nocturna, hemoglobinopatía anormal, epidemia de conejos. anemia hemolítica, cirugía mayor bajo circulación extracorpórea y anemia hemolítica causada por ciertos factores químicos y biológicos.

(3) Pérdida de sangre: anemia causada por pérdida aguda de sangre como úlcera péptica y sarcoidosis o pérdida crónica de sangre.