¿Cuál es la importancia de mejorar la eficiencia de las reacciones enzimáticas?
1. Las funciones de las enzimas en los organismos
Las enzimas en los organismos son proteínas biológicamente activas que existen en las células y tejidos de los organismos. Como catalizadores de reacciones químicas en los organismos, se renuevan constantemente, permitiendo que sus complejas actividades metabólicas sean continuas y ordenadas.
La eficiencia catalítica de las enzimas es muy alta, de 10 7 a 10 18 veces mayor que la de los catalizadores químicos ordinarios. Esta es una de las razones por las que muchas reacciones químicas en los organismos vivos son fáciles de llevar a cabo.
La catálisis enzimática es altamente selectiva y específica químicamente. Una enzima sólo puede catalizar una determinada reacción o un determinado tipo de reacción, y la enzima y el reactivo catalizado suelen ser estructuralmente similares.
Generalmente a alrededor de 37°C, la eficiencia catalítica de las enzimas es muy alta en un ambiente neutro. Aunque es lo mismo que un catalizador general, su actividad también aumenta a medida que aumenta la temperatura. Debido a que la enzima es una proteína, perderá actividad (desnaturalizará) si la temperatura es demasiado alta, por lo que la temperatura catalítica de la enzima generalmente no puede ser mayor. superior a 60°C. De lo contrario, la eficacia catalítica de la enzima se reducirá o incluso perderá su efecto catalítico. Ácidos fuertes, bases fuertes, iones de metales pesados y rayos ultravioleta.
Existe una gran cantidad de enzimas en el cuerpo humano, con estructuras complejas y de diversos tipos. Hasta la fecha, se han descubierto más de 3.000 enzimas (es decir, diversidad). Por ejemplo, cuando se mastica arroz en la boca, cuanto más tiempo se mastica, más evidente es el dulzor. Esto se debe a que el almidón del arroz se hidroliza en glucosa bajo la acción de la amilasa salival secretada por la cavidad bucal. Por lo tanto, masticar más al comer puede mezclar completamente los alimentos y la saliva, lo que es beneficioso para la digestión. Además, el cuerpo humano contiene pepsina. Tripsina y otras enzimas hidrolíticas. La proteína que el cuerpo humano absorbe de los alimentos debe hidrolizarse en aminoácidos bajo la acción de enzimas como la pepsina. Luego se seleccionan más de 20 aminoácidos que el cuerpo humano necesita y se reensamblan en varias proteínas que necesita el cuerpo humano. cierto orden. Durante este proceso se producen muchas reacciones químicas complejas. Se puede decir que sin enzimas no habría metabolismo de los organismos y no habría un mundo biológico rico y colorido en la naturaleza.
2. El papel de las enzimas en el tratamiento médico
Con el desarrollo de la investigación enzimológica, la importancia de las enzimas en la medicina ha atraído cada vez más atención, y sus aplicaciones también se han vuelto más amplias. y más importante cuanto más extenso.
1. La relación entre las enzimas y determinadas enfermedades
Las enfermedades causadas por deficiencia de enzimas son en su mayoría congénitas o hereditarias, como el albinismo y la favismosis causada por la deficiencia de tirosina hidroxilasa o los pacientes con sensibilidad a la primaquina causada. por deficiencia de glucosa 6-fosfato deshidrogenasa. Muchas enfermedades tóxicas casi siempre son causadas por la inhibición de determinadas enzimas. Por ejemplo, cuando se envenenan pesticidas organofosforados comunes (como triclorfón, diclorvos, 1059 y dimetoato), se combinan con un grupo -OH de la serina, un grupo esencial en el centro activo de la colinesterasa, lo que hace que la enzima pierda actividad. La colinesterasa cataliza la hidrólisis de la acetilcolina en colina y ácido acético. Cuando se inhibe e inactiva la colinesterasa, se inhibe la hidrólisis de la acetilcolina, dando lugar a una serie de síntomas de intoxicación, como temblores musculares, miosis, sudoración, ritmo cardíaco lento, etc. Algunos iones metálicos pueden causar envenenamiento humano porque los iones metálicos (como el Hg2+) pueden reaccionar entre sí.
2. Aplicación de enzimas en el diagnóstico de enfermedades
La actividad enzimática en humanos normales es relativamente estable. Cuando algunos órganos y tejidos resultan dañados o se produce una enfermedad, algunas enzimas se liberan en la sangre, la orina o los fluidos corporales. Por ejemplo, en la pancreatitis aguda, la actividad de la amilasa en suero y orina está significativamente elevada. Daño hepático causado por hepatitis y otras causas, necrosis de las células hepáticas o aumento de la permeabilidad, se libera una gran cantidad de transaminasas en la sangre, lo que provoca un aumento de las transaminasas séricas durante el infarto de miocardio, la lactato deshidrogenasa sérica y la fosfocreatina quinasa aumentan significativamente; En caso de intoxicación por pesticidas, se inhibe la actividad de la colinesterasa y disminuye la actividad de la colinesterasa sérica. En algunas enfermedades hepatobiliares, especialmente en la obstrucción biliar, la R-glutamil transferasa sérica está elevada, etc. Por lo tanto, midiendo la actividad enzimática en la sangre, la orina o los fluidos corporales, se puede comprender o juzgar la aparición y el desarrollo de determinadas enfermedades.
3. Aplicación de enzimas en el tratamiento clínico
En los últimos años, la terapia enzimática ha ido ganando reconocimiento y haciéndose ampliamente reconocida, se han utilizado diversos preparados enzimáticos como tripsina, quimotripsina, etc. Clínicamente, cada vez más utilizadas, estas preparaciones enzimáticas pueden catalizar la degradación de proteínas. Este principio se ha utilizado en el tratamiento de la expansión de heridas quirúrgicas, la descontaminación de heridas purulentas y las adherencias serosas toracoabdominales. La plasmina, la estreptoquinasa y la coagulación intravascular diseminada se pueden utilizar para tratar la tromboflebitis, el infarto de miocardio, el infarto pulmonar y otras enfermedades.
Algunas coenzimas, como la coenzima A y la coenzima Q, se pueden utilizar para el tratamiento auxiliar de órganos importantes como el cerebro, el corazón, el hígado y los riñones. Además, el principio de inhibición competitiva de las enzimas se utiliza para sintetizar algunos fármacos químicos para tratamientos antibacterianos, bactericidas y antitumorales. Por ejemplo, las sulfonamidas y muchos antibióticos pueden inhibir algunas enzimas necesarias para el crecimiento bacteriano, por lo que tienen efectos antibacterianos y bactericidas. Muchos medicamentos antitumorales pueden inhibir las enzimas intracelulares relacionadas con la síntesis de ácidos nucleicos o proteínas, inhibiendo así la diferenciación y proliferación de las células tumorales, resistiendo así el crecimiento del tumor. Las tiopirimidinas pueden inhibir las enzimas de yodo, afectando así la síntesis de tiroxina, por lo que pueden usarse; Tratar el hipertiroidismo.
Tres. Aplicación de enzimas en la producción y la vida
Por ejemplo, la levadura utilizada en la industria cervecera es producida por microorganismos relacionados. El almidón eventualmente se convierte en alcohol mediante hidrólisis, oxidación y otros procesos bajo la acción de enzimas. de salsa de soja y vinagre También se completa bajo la acción de enzimas; se mejora el valor nutricional de los alimentos tratados con amilasa y celulasa; agregar enzimas al detergente en polvo puede mejorar la eficacia del detergente, lo que hace que las manchas de sudor sean difíciles de eliminar; más fácil de quitar, etc.
Debido a la amplia aplicación de las enzimas, la extracción y síntesis de enzimas se ha convertido en un importante tema de investigación. Actualmente se pueden extraer enzimas de organismos vivos, como la bromelina de las cáscaras de piña. Sin embargo, debido a que el contenido de enzimas en los organismos es muy bajo, no puede satisfacer las necesidades de producción. Una gran cantidad de enzimas se producen industrialmente mediante fermentación microbiana. Generalmente, es necesario seleccionar y cultivar las cepas requeridas en condiciones adecuadas para obtener una gran cantidad de preparaciones enzimáticas. Además, las personas
Aplicación de enzimas en la elaboración de cerveza
Sexta escuela secundaria del condado de Jianshui Wan Yan Wen Cen Jiangting Instructor: Gao Ying
Introducción: Producción humana La vida es inseparable de las enzimas, que son muy importantes para la elaboración de licores. Las enzimas utilizadas en la producción de licor las proporciona el koji.
Primero, los logros e invenciones de la elaboración y elaboración de koji chino
La elaboración de vino tiene una larga historia en China. El "vino" más primitivo es el vino de néctar de frutas formado por acumulación de flores silvestres y fermentación natural, que se llama "vino de simio". El grano cocido al vapor es arroz y el arroz elaborado es vino. Distillor koji es un invento importante de la tecnología cervecera de mi país y la preparación de enzimas complejas multimicrobianas más antigua del mundo. Hay tres tipos de música que se han conservado en China: Daqu, Xiaoqu y Hongqu. Son a la vez agentes sacarificantes y agentes leudantes. Los tipos de licor en mi país se pueden dividir en licor Daqu, licor Xiaoqu y licor Fuqu según el tipo de koji utilizado. Según el proceso de elaboración, existen principalmente vino fermentado sólido y vino fermentado líquido. Según las características de calidad o el tipo de aroma del licor, existen principalmente licores de sabor fuerte, licores con sabor a arroz, licores con sabor fuerte, licores con sabor a salsa y otros licores con aroma y sabor a salsa fuertes.
2. Materias primas para la elaboración de licores
El licor es un licor destilado elaborado a partir de cereales, cereales y tubérculos como materia prima mediante fermentación y destilación en estado sólido. Sorgo, maíz, arroz, etc. Es la principal materia prima para la elaboración de licor. Además de las materias primas anteriores, algunos vinos famosos también se mezclan con otros cereales. Por ejemplo, Wuliangye se elabora a partir de sorgo, maíz, trigo, arroz y arroz glutinoso. El licor de alta calidad producido en varias regiones también utiliza una variedad de ingredientes al seleccionar las materias primas para la elaboración de cerveza, pero el sorgo es la principal materia prima para elaborar licor de alta calidad. El sorgo tiene un alto contenido de almidón y contiene pigmentos como taninos y antocianinas. Los compuestos fenólicos que se derivan de él pueden dar al licor un aroma único y son adecuados para elaborar licores de alta calidad. Después de cocinar al vapor, el sorgo queda pegajoso pero no pegajoso y moderadamente suelto. Los principales componentes químicos del sorgo son el almidón (que representa aproximadamente del 61 al 63% del peso de la materia seca, y las proporciones de amilopectina y amilosa en diferentes variedades de sorgo son diferentes (que representan del 6 al 7% del peso de la materia seca); el peso del sorgo); proteínas (alrededor del 9,4-10,5%) y otras sustancias traza como sales y grasas inorgánicas.