¿Qué es la transaminasa?
La aminotransferasa (transaminasa) es un tipo de enzima que cataliza la transferencia de aminoácidos entre aminoácidos y cetoácidos. Se encuentra comúnmente en tejidos y microorganismos animales, vegetales, con mayor contenido en tejidos animales como miocardio, cerebro, hígado, riñón y brotes de frijol mungo. Las transaminasas participan en la degradación y síntesis de aminoácidos.
Transaminasas
Existen muchos tipos de transaminasas A excepción de la lisina y la treonina, otros α-aminoácidos del cuerpo pueden participar en la transaminación y cada uno tiene. sus propias transaminasas específicas. Entre ellos, la alanina aminotransferasa (GPT) y la aspartato aminotransferasa (GOT) son las más importantes. El primero cataliza la transaminación entre glutamato y piruvato, y el segundo cataliza la transaminación entre glutamato y oxaloacetato. Todas las reacciones catalizadas por aminotransferasas son reversibles. Las transaminasas se pueden dividir en tres categorías principales según los diferentes sustratos. L-a-aminoácido (cetoácido aminotransferasa), ω-aminoácido (cetoácido aminotransferasa) y D-aminoácido aminotransferasa. El grupo protésico de las transaminasas es el fosfato de piridoxal o el fosfato de piridoxamina, que pueden convertirse entre sí durante la reacción de transaminación.
Las transaminasas intervienen en la descomposición y síntesis de aminoácidos. Los cetoácidos o aldehídos generados después de la transaminación de aminoácidos pueden descomponerse oxidativamente para proporcionar energía o convertirse en azúcares o ácidos grasos. Por el contrario, los cetoácidos o aldehídos también pueden convertirse en aminoácidos no esenciales mediante la acción de las aminotransferasas. Las aminotransferasas también participan en la interconversión entre determinados aminoácidos. En varios tejidos de animales superiores, las aminotransferasas más activas son la glutamato:oxalacetato aminotransferasa (GOT) y la glutamato:piruvato aminotransferasa (GPT).
GOT tiene la mayor actividad en el corazón, seguida por el hígado; GPT tiene la mayor actividad en el hígado. Cuando la membrana celular del hígado se rompe y se daña, la alanina aminotransferasa GPT se libera a la sangre y. la actividad enzimática en la sangre aumenta significativamente. Clínicamente, la medición de la actividad de las transaminasas en sangre puede utilizarse como indicador de diagnóstico. Por ejemplo, medir la actividad de GPT puede diagnosticar si la función hepática es normal o no. La actividad de GPT en el suero de pacientes con hepatitis aguda puede ser significativamente mayor que la de personas normales. La medición de la actividad de GOT puede ayudar a diagnosticar la actividad de GOT. el suero de pacientes con infarto de miocardio muestra ese aumento.