¿Cuáles son las enzimas industriales comúnmente utilizadas?

La industria de preparación de enzimas es una industria de alta tecnología que requiere un uso intensivo de conocimientos y una entidad económica de bioingeniería. Según las estadísticas del Instituto de Desarrollo de la Industria Alimentaria de Taiwán, el mercado mundial de preparación de enzimas ha aumentado año tras año. tasa anual promedio del 11% Aumentó de 1.250 millones de dólares EE.UU. en 1995 a 1.920 millones de dólares EE.UU. en 1999, y se espera que el tamaño del mercado alcance los 2.500 millones de dólares EE.UU. en 2002. En términos de la aplicación de enzimas en diversos campos, los alimentos y Las industrias de piensos utilizan la mayor cantidad, representando el 1% de las ventas, el 45% del total, los detergentes el 32%, la industria textil el 11%, la industria del papel el 7% y la industria química el 4%. la tendencia de desarrollo del mercado de preparaciones de enzimas en los cinco años comprendidos entre 1997 y 2002, el uso de enzimas en alimentos aumentará de 725 millones de dólares a 1.176 millones de dólares, con una tasa de crecimiento anual del 11,4%; las enzimas para detergentes aumentarán de 489 millones de dólares a 1.176 millones de dólares; 848 millones de dólares, con una tasa de crecimiento anual del 13,3%; Textiles El uso de enzimas aumentará de 165 millones de dólares a 258 millones de dólares, una tasa de crecimiento del 10,3% el uso de enzimas en la industria del papel aumentará de 100 millones de dólares; a 192 millones de dólares, con la tasa de crecimiento anual más alta del 16,2%. La industria química aumentará de 61 millones de dólares a 96 millones de dólares, con una tasa de crecimiento anual del 10,5%. En 1985, las enzimas para la industria alimentaria representaban el 62% del total. El mercado de preparaciones de enzimas y las enzimas para detergentes representaron el 33%. En comparación con las enzimas utilizadas en la industria textil y del cuero, que representan el 5%, el cambio obvio es que el campo de las enzimas utilizadas en las industrias no alimentarias se está expandiendo rápidamente. lo que refleja la creciente conciencia de la gente sobre la protección del medio ambiente.

Cientos de empresas de renombre en todo el mundo Entre las empresas de preparación de enzimas, la empresa danesa NOVO mantiene firmemente la posición de liderazgo, representando más del 50% de la cuota de mercado. , seguido de Genencor, que representa alrededor del 25% de la cuota de mercado, y los fabricantes de preparados enzimáticos de otros países comparten el 25% restante de la cuota de mercado.

Los preparados enzimáticos utilizados en la industria se dividen básicamente en dos categorías. : una son las enzimas hidrolíticas, incluidas amilasa, celulasa, proteasa, lipasa, pectinasa, lactasa, etc., que ocupan el mercado. Más del 75% de las ventas En la actualidad, más del 60% de las preparaciones enzimáticas se han producido con cepas genéticamente modificadas. , y el 80% de las cepas utilizadas por NOVO son cepas genéticamente recombinantes. La segunda categoría son las enzimas no hidrolíticas, que representan el 10% de las ventas del mercado de izquierda a derecha, y tienen una tendencia a aumentar año tras año, principalmente enzimas utilizadas en. reactivos analíticos y enzimas utilizados en la industria farmacéutica.

En la industria alimentaria, las enzimas utilizadas para el procesamiento del almidón siguen representando la mayor proporción, con un 15 %, seguidas por la industria láctea, que representa un 14 %. Las aplicaciones tradicionales de las enzimas en las industrias alimentaria, textil, curtidora, etc. son bastante extensas y técnicamente maduras, aún se están desarrollando. La siguiente es la seguridad de la producción y la seguridad de las enzimas en los últimos años. :

1 Gestión de seguridad y salud en la producción de preparados de enzimas

Dado que mi país está a punto de unirse a la OMC, es necesario prestar atención a la gestión de seguridad y salud de la producción de preparados de enzimas. Nota: Las preparaciones de enzimas alimentarias se utilizan como aditivos alimentarios en el extranjero y sus normas de seguridad y salud son muy estrictas. Aunque las enzimas en sí son productos biológicos y más seguras que los productos químicos, las preparaciones de enzimas no son productos simples y a menudo contienen residuos de medios de cultivo inorgánicos. Las sales, conservantes, diluyentes, etc. también pueden estar contaminados por Salmonella, Staphylococcus aureus y Escherichia coli durante el proceso de producción. Además, también pueden contener toxinas biológicas, especialmente aflatoxinas. Incluso algunas cepas también pueden producir aflatoxinas. Las aflatoxinas son producidas por las propias bacterias o aportadas por las materias primas (materias primas de cereales enmohecidas). Además, en el medio de cultivo se utilizan sales inorgánicas y, inevitablemente, metales pesados ​​​​tóxicos como mercurio, cobre, plomo y arsénico. mezclado Para garantizar la seguridad absoluta del producto, se debe realizar un control estricto de las materias primas, cepas, posprocesamiento y otros procesos. El sitio de producción debe cumplir con los requisitos GMP (Buenas Prácticas de Fabricación) para los requisitos de seguridad de la enzima. preparados, la Organización de las Naciones Unidas para la Alimentación y la Agricultura (FAO) y el Comité de Expertos en Aditivos Alimentarios de la Organización Mundial de la Salud (OMS) (Comité Mixto FAO/OMS de Expertos en Aditivos Alimentarios, JECFA) Ya en 1978, la 21ª Asamblea General de la OMS Normas propuestas para evaluar la seguridad de las fuentes de preparados enzimáticos:

(1) De partes comestibles y herencia de animales y plantas.

Las enzimas que se utilizan tradicionalmente como ingredientes alimentarios, o las enzimas producidas por cepas de bacterias que se utilizan tradicionalmente en los alimentos, pueden considerarse alimentos sin someterse a pruebas de toxicidad si cumplen con los requisitos químicos y microbiológicos adecuados.

( 2 ) Las enzimas producidas por microorganismos no patógenos que contaminan los alimentos en general deben someterse a pruebas de toxicidad a corto plazo.

(3) Las enzimas producidas por microorganismos inusuales deben someterse a pruebas de toxicidad exhaustivas, incluidas pruebas de toxicidad a largo plazo en ratones.

Esta norma proporciona la base para la evaluación de seguridad de la producción de enzimas en varios países. Las cepas de producción deben ser no patógenas y no producir sustancias fisiológicamente activas como toxinas, antibióticos y hormonas. Las cepas deben demostrarse inofensivas mediante varias pruebas de seguridad antes de que puedan usarse en la producción. Para la determinación de toxinas, además del análisis químico, también se requiere un análisis biológico. La seguridad de los aditivos en el Reino Unido. El Comité de Toxicidad

(Abreviatura COT) realiza una evaluación y hace recomendaciones al Comité Asesor de Expertos Gubernamentales FACE (Comité de Aditivos Alimentarios y Contaminación). El COT está más preocupado por la toxicidad de las cepas bacterianas y recomienda que las enzimas microbianas se sometan a pruebas. al menos una prueba de alimentación de ratones de 90 días, y Realizar análisis biológicos con altos estándares. COT cree que es necesario mejorar la cepa, pero se deben realizar pruebas biológicas después de cada mejora. Hay dos sistemas de gestión para las preparaciones de enzimas en los Estados Unidos: uno. está en línea con sustancias GRAS (generalmente reconocidas como seguras); el otro es Cumplir con los requisitos de aditivos alimentarios. Las enzimas que se consideran sustancias GRAS solo necesitan cumplir con GMP durante la producción. Las enzimas que se consideran aditivos alimentarios deben estar aprobadas y registradas en el. Código de Regulación Federal (CFR) antes de su comercialización. Solicitar GRAS requiere aprobar dos evaluaciones importantes, a saber, la seguridad técnica y la evaluación de aceptación de los resultados de las pruebas de seguridad del producto. Además de que la FDA tenga la autoridad para realizar el reconocimiento GRAS, cualquiera. Un experto calificado para evaluar la seguridad de los ingredientes alimentarios también puede realizar una evaluación independiente. Las materias primas animales utilizadas para producir enzimas alimentarias en los Estados Unidos deben cumplir con los requisitos de inspección de la carne e implementar la producción GMP. Los componentes de los medios de cultivo que ingresan al alimento en condiciones normales de uso no deben tener ningún residuo nocivo para la salud. Los equipos, diluyentes, aditivos, etc. utilizados deben ser sustancias adecuadas para los métodos de producción y las condiciones de cultivo. las bacterias de producción no se convertirán en una fuente de toxinas y nocivas para la salud

Además, en los últimos años, el mercado mundial de alimentos ha implementado el sistema de certificación de alimentos KOSHER, que es un sistema alimentario que cumple con los requisitos de la legislación judía. regulaciones Solo con el certificado KOSHER se puede ingresar al mercado de la Organización Judía Mundial. En los Estados Unidos, no solo los judíos, sino también los musulmanes, los vegetarianos y algunas personas con alergias alimentarias también compran alimentos KOSHER. Los alimentos no deben contener ingredientes de cerdos, conejos, caballos, camellos, camarones, mariscos, insectos alados y reptiles. Las preparaciones de enzimas utilizadas para procesar alimentos KOSHER también deben cumplir con los requisitos de alimentos KOSHER. la etiqueta de los alimentos KOSHER. Para expandir las preparaciones enzimáticas de nuestro país en el extranjero, debemos prestar atención a esto. Los requisitos de los alimentos que cumplen con KOSHER están aprobados por agencias autorizadas especializadas, que son más estrictas que la FDA. de enzimas en la industria

2.1 Fabricación de oligosacáridos funcionales

En los últimos 20 años se han utilizado bifidobacterias y lactobacilos como principales probióticos y prebióticos encabezados por los fructooligosacáridos, la isomaltosa y los galactooligosacáridos. son muy populares en países de todo el mundo como una nueva generación de alimentos saludables. El volumen de ventas anual de varios oligosacáridos funcionales convertidos mediante métodos enzimáticos ha superado las 10.10.000 toneladas. Los oligosacáridos funcionales se refieren a aquellos oligosacáridos que son indigeribles o difíciles de digerir y absorber. el cuerpo humano después de la ingestión, ingresan al intestino grueso y son utilizados selectivamente por las propias bacterias beneficiosas del cuerpo (Bifidobacterias, etc.) se multiplican cientos de veces para promover la salud del huésped, por lo que también se les llama factores bífidus. Estos oligosacáridos no son utilizados por Streptococcus mutans, la causa de la caries dental, y comerlos no provocará caries. Tome de 3 a 10 veces al día. Los oligosacáridos funcionales pueden mejorar la función gastrointestinal, prevenir el estreñimiento y la diarrea leve, reducir la producción y la absorción. de toxinas intestinales y mejorar la función inmune del cuerpo resistente a enfermedades. Los oligosacáridos funcionales se están convirtiendo en una fuente popular de azúcar saludable en el siglo XXI.

(1) Isomalto-oligosacárido: es un oligosacárido no digerible que es. no se descompone por la saliva y el jugo pancreático, pero puede descomponerse parcialmente y absorberse en el intestino delgado. El valor calórico es aproximadamente el de la sacarosa y la maltosa.

~80% Tiene poca irritación directa en el tracto intestinal. La LD50 en la prueba de toxicidad aguda en ratones es superior a 44 g/kg, lo que no es inferior a la sacarosa y la maltosa en cuanto a seguridad. 1,5 g/kg (no 24 horas después de la ingestión). (por encima del límite para la diarrea), mientras que la dosis máxima inactiva de otros oligosacáridos o alcoholes de azúcar no digeribles es sólo de 0,1 a 0,4 g/kg. Las bifidobacterias, lactobacilos, etc. serán beneficiosas para el tracto intestinal después de una semana. Las bacterias aumentaron significativamente, mientras que las bacterias dañinas como Bacteroidetes y Clostridium se suprimieron, el estreñimiento mejoró, el pH fecal disminuyó, los ácidos orgánicos aumentaron y la putrefacción disminuyó. La inmunidad mejoró y los lípidos en sangre mejoraron después de ingerir isomaltosa. Es estable en ambientes de alta temperatura, ligeramente ácidos y ácidos y se puede agregar a diversos alimentos y bebidas.

El isomaltosacarido es un almidón licuado por α. -amilasa, sacarificada por β-amilasa y α-amilasa. El jarabe producido por la reacción transglucósida de la glucosidasa incluye isomaltosa, panosa, isomalttriosa y otros oligosacáridos ramificados que contienen enlaces α-1,6. El contenido de isomaltosa en el mercado está entre el 50% y el α-amilasa. El 90% se obtiene eliminando la glucosa del 50% de isomaltosa mediante intercambio iónico o fermentación de levadura, se obtiene secando el jarabe por aspersión.

La α-glucosida para la producción de isomaltosa es un subproducto. Producto de la producción de glucoamilasa por Aspergillus niger. Se obtiene eliminando la α-glucosidasa contenida en el caldo de fermentación de glucoamilasa mediante adsorción por intercambio iónico, elución y concentración. Aunque se han publicado investigaciones sobre muchos métodos de cultivo de Aspergillus niger para producir α-glucosidasa. Se han informado informes, pero no se han utilizado en la producción comercial. Usando α-glucosidasa para convertir maltosa para producir isomaltooligosacárido, la cantidad de producción es generalmente solo alrededor del 50% y también contiene del 20% al 40% de maltosa y glucosa. Ha habido muchos informes de investigación sobre la mejora del rendimiento de isomalto-oligosacáridos. Por ejemplo, utilizando la α-glucosidasa de Aspergillus odorifera, el rendimiento de pantosa en el producto puede alcanzar el 30% y el contenido de glucosa se puede reducir al 20%. Bacillus stearothermophilus La pululanasa producida tiene un efecto transglucósido en presencia de una alta concentración de maltotriosa. Su gen estructural se introduce en Bacillus subtilis NA-1, y la nueva pululanasa producida se combina con la α-amilasa sacarificante de Bacillus subtilis (que puede producir trisacáridos de malta). ) actúan juntos sobre el almidón, el rendimiento de isomaltooligosacárido puede alcanzar el 60%, mientras que el contenido de glucosa se reduce del 40% al 20%. Para mejorar la actividad de la α-glucosidasa de Aspergillus niger, el Departamento de Bioingeniería de la Universidad de Tokio. Se introdujo el gen de la α-glucosidasa AGLA en Aspergillus niger GN-3 y se obtuvo el transformante GIZ 155-A3-4, que incrementó 11 veces la capacidad de producción de enzima.

Actualmente existen como Hay hasta 50 empresas que producen isomaltosa en mi país. Hay 60 empresas con una capacidad de producción de aproximadamente 50.000 toneladas o más. La dosis de α-glucosidasa es del 0,1%, lo que requiere 50 toneladas, lo que consume una gran cantidad de divisas (basado). (750.000 yuanes por tonelada, se necesitan 37,5 millones de yuanes). Es necesario ser autosuficiente.

(2) Trehalosa: es un oligosacárido no reductor compuesto por dos moléculas de glucosa unidas por α. , enlaces α-1.1 Se encuentra ampliamente en animales, plantas y microorganismos (como hongos, algas, camarones, levadura de cerveza, levadura de panadería), es el principal azúcar en sangre de los insectos, que se utiliza como energía al volar. Puede proteger a algunos animales y plantas para que no se adapten a ambientes secos y congelados. La trehalosa es una muy buena fuente de azúcar porque no es reductora, tiene buena resistencia a los ácidos y al calor y no reacciona fácilmente con proteínas y aminoácidos. Tiene un fuerte efecto inhibidor sobre el envejecimiento del almidón, la desnaturalización de las proteínas y la oxidación de las grasas. Además, también puede eliminar el sabor amargo de ciertos alimentos y el olor a carne no es aprovechado por los estreptococos mutantes cariogénicos. No causa caries. La tasa de supervivencia de la levadura seca activa está determinada completamente por el contenido de trehalosa en las células de levadura. En el pasado, la trehalosa se extraía de la levadura (el contenido máximo es solo del 20%), y el costo es muy alto. Hasta 20.000 a 30.000 yenes por kilogramo. Ahora se puede producir mediante métodos enzimáticos o de fermentación, y el costo se ha reducido considerablemente. Kubota y otros utilizaron Arthrobacter, Pediococcus, Flavobacterium y Sulfolobus. Un grupo de enzimas generadoras de trehalosa (trehalosa). sintasa MTSASE y maltooligosacárido trehalosa hidrolasa MTHASE) se encontraron en bacterias del suelo. Cuando se comparan con isoamilasa, enzima generadora de ciclodextrina, α-amilasa y glucoamilasa. Cuando actúan juntas sobre almidón licuado, se puede obtener un rendimiento del 85% de trehalosa.

(3) Palatinose (Palatinose), cuyo nombre científico es Isomaltotulos

e): Utilizando sacarosa como materia prima, mediante la acción de la α-glucosil transferasa (también conocida como sacarosa multasa) de Prionogenes o Serratia plymouth, la glucosa y fructosa de la molécula de sacarosa se forman mediante enlaces α-1,2. La combinación es transformado en enlaces α-1,6 Debido al cambio de estructura, su dulzor se reduce al 42% de la sacarosa, su higroscopicidad es baja, su estabilidad a los ácidos aumenta y su resistencia al calor se reduce ligeramente. Las propiedades han cambiado y no pueden ser utilizadas por la mayoría de las bacterias y hongos. No se descompone por las enzimas en la boca y el estómago después de comer. No puede ser hidrolizado en glucosa y fructosa por las enzimas en el intestino delgado y no ingresa al metabolismo. caries oral Utilizado por Streptococcus, es menos probable que cause caries cuando se ingiere y el azúcar en la sangre no aumenta rápidamente después de comer, por lo que puede ser utilizado por personas con diabetes.

La palatinosa perderá su capacidad. con bajo contenido de agua y bajo pH, se condensa con agua para formar de 2 a 4 moléculas de oligosacárido de palatinosa, que tiene un dulzor del 30% de la sacarosa y no es digerido por las enzimas digestivas intestinales. Después de comer, puede llegar directamente a los grandes. intestino y ser utilizado selectivamente por las bifidobacterias. El efecto sanitario del factor bífido se oxida a altas temperaturas y presión utilizando níquel Rainier como catalizador para generar palatinitol. El dulzor de este alcohol de azúcar es del 45 al 60% de la sacarosa. su valor calórico es la mitad de la sacarosa. No es fácil de digerir y absorber después de comer, no aumenta el azúcar en sangre ni la insulina y no provoca caries. Es adecuado para personas con diabetes, ancianos y. Las personas obesas lo usan como edulcorante debido a que sus propiedades físicas son similares a las de la sacarosa, se pueden preparar con él. Los dulces bajos en calorías son una nueva generación de edulcorantes que son populares a nivel internacional. Los tres azúcares anteriores se han producido en masa y se han utilizado ampliamente. en Europa, América, Japón, etc.; aunque se han investigado con éxito en China, todavía existen algunos problemas en su producción y aplicación.

(4) Fructooligosacárido: Utiliza sacarosa. materia prima y conecta 123 moléculas de fructosa con fructosa D2 de moléculas de sacarosa a través de la cadena β22,1 mediante la acción de Aspergillus niger β2 fructosiltransferasa Una mezcla de fructosa, fructosa y fructosa con sacarosa, glucosa y fructosa. Después de eliminar la glucosa y la fructosa con resina de intercambio iónico, se pueden obtener azúcares oligoméricos con más del 95% de fructosa y el dulzor es del 30% de sacarosa. Los componentes principales de los fructooligosacáridos son la fructotriosa y la fructotetosa en el cuerpo humano. , que no son absorbidos por la α2 glucosidasa en la saliva, el tracto digestivo, el hígado y los riñones. Hidrolizada, es en sí misma un tipo de fibra dietética que puede pasar directamente al intestino grueso después de comer y es utilizada preferentemente por las bacterias beneficiosas del intestino grueso. El consumo de fructooligosacáridos no provocará un aumento de los niveles de azúcar en sangre ni de insulina. El valor calórico es de 1, 5 kCal/g. La proliferación de bifidobacterias puede purificar el tracto intestinal, mejorar la inmunidad del cuerpo, mejorar la nutrición y reducir los lípidos en sangre. Se realizó un experimento en personas mayores de 50 a 90 años. Después de ingerir 8 g de fructooligosacárido al día, las bifidobacterias intestinales pueden aumentar del 5 % al 5 % después de 8 días. Las personas con estreñimiento consumen de 5 a 6 g de fructo. -oligosacáridos por día Después de 4 días, el 80% de los pacientes con estreñimiento han mejorado los síntomas, sus heces se vuelven suaves, de color amarillo, el olor se reduce y la corrupción intestinal está bajo control.

Baja fructosa-. El oligosacárido también existe en la alcachofa de Jerusalén, la achicoria, los espárragos y otras plantas. Europa occidental utiliza inulina como materia prima y es parcialmente hidrolizada por la inulinasa. El gobierno japonés ha aprobado el fructooligosacárido como alimento saludable específico. , etc. Los fructooligosacáridos se utilizan como ingredientes alimentarios funcionales y se utilizan ampliamente en diversos alimentos. La capacidad de producción anual de fructooligosacáridos en China continental es de 15.000 toneladas, Guangdong Jiangmen Quantum High-tech de 10.000 toneladas, Yunnan Tianyuan de 3.000 toneladas, Zhangjiagang Liangfeng de 1.000 toneladas. Universidad de Guangxi Origao 500 toneladas. Además, Wuliangye Brewing Company y Shanghai Zhongke Biomedical High-tech Development Co., Ltd. también están vendiendo.

(5) Los xilooligosacáridos se caracterizan por su fuerte estabilidad al ácido y al calor. , por lo que se puede utilizar en bebidas ácidas como el jugo. Debido a que la mayoría de las bacterias intestinales no lo utilizan, solo unas pocas bacterias como Bifidobacterium pueden utilizarlo. Por lo tanto, es un factor bífido potente. Puede ser eficaz si se toma 0,7. g por día. Este azúcar se obtiene utilizando mazorcas de maíz como materia prima, extrayendo el xilano e hidrolizándolo con Aspergillus xilanasa. Fue producido por primera vez por Suntory Company de Japón y desarrollado con éxito por Shandong Longli Company de China con el apoyo de China Agriculture. Universidad. Instituto de Investigación de Fermentación de Alimentos de Shandong También se ha anunciado que se ha desarrollado con éxito. Además, también se han desarrollado con éxito otros oligosacáridos funcionales como galactooligosacáridos y manosa-oligosacáridos.

2 2 Enzimas utilizadas en la producción de polipéptidos funcionales

En los últimos años se ha descubierto que los péptidos producidos por hidrólisis de proteínas con proteasas se absorben mejor que las proteínas o los aminoácidos compuestos por proteínas.

, por lo que puede utilizarse como infusión, alimento para deportistas, alimento saludable, etc. Entre los hidrolizados de proteínas, algunos péptidos tienen funciones fisiológicamente activas. Por ejemplo, la caseína puede hidrolizarse mediante tripsina o proteasa alcalina para generar fosfopéptido de caseína (CPP), que tiene. la capacidad de promover la función de absorción de Ca, Fe El hidrolizado obtenido por hidrólisis enzimática de pescado, soja y caseína contiene un aminoácido, la secuencia es heptapéptido Ala - Val - Pro - Tyr - Pro - Gln - Arg, que es un tipo. de la tensión vascular Inhibidor de la enzima convertidora de angiotensina (IECA). Puede combinarse con la angiotensina para afectar la expresión de su actividad, previniendo así el aumento de la presión arterial. Es un alimento saludable antihipertensivo. Está elaborado a partir de diferentes materias primas proteicas. y diferentes Entre los péptidos con diferentes estructuras obtenidos por hidrólisis de proteasas, algunos de los péptidos también tienen funciones fisiológicas de reducir los lípidos en sangre, promover el metabolismo del alcohol, antifatiga y antialérgico. Consumo regular de pasta de frijol fermentada, tempeh, natto,. y la cuajada son beneficiosas para la salud por esta razón. La peptona es una materia prima para los medios de cultivo bacterianos. Debido a que se descubrió que tiene funciones fisiológicas, algunas personas la ponen en cápsulas y la venden como un producto para la salud, obteniendo enormes ganancias. /p>

2 . 3 Las enzimas se utilizan en la industria petrolera

La aplicación de enzimas en la industria petrolera aún está en sus inicios (1) La celulasa y la hemicelulasa se utilizan en la industria de extracción de petróleo. : después de extraer el aceite con un solvente, el solvente residual en el residuo es difícil de eliminar por completo, lo que afecta la aplicación del alimento. Por esta razón, Japón ha desarrollado el uso de celulasa, hemicelulasa y pectinasa para descomponer el tejido vegetal para extraer aceite. El método consiste en procesar primero aceite de oliva, colza, etc. Trituración o tratamiento térmico, luego añadiendo hemicelulasa para que reaccione durante varias horas y centrifugando para separar el aceite y el residuo. Este proceso se ha utilizado en la extracción de aceite de oliva y naranja. El aceite y el aceite de colza han entrado en la etapa piloto en la producción de grasas y aceites animales, el tratamiento con proteasa se utiliza para separar la proteína del aceite. Debido a que se puede evitar el tratamiento a alta temperatura, la calidad del aceite es mejor para eliminar los residuos. lecitina en aceite, la fosfatasa se usa para eliminar la lecitina soluble en agua en aceite.

(2) Produce ácidos grasos

La lipasa tiene especificidad de posición y no especificidad para los sustratos. también es selectivo para la longitud y la insaturación de la cadena de ácidos grasos del sustrato. No es específico para la posición correcta. La lipasa monolítica hidroliza la manteca de cerdo para producir ácidos grasos, que se utilizan como materia prima para la fabricación de jabón. no tiene ningún efecto sobre los ésteres de ácidos grasos insaturados para hidrolizar el aceite de pescado, es difícil hidrolizar los triglicéridos del ácido graso altamente insaturado DHA y permanece. Este método se utiliza para producir DHA y otros ácidos grasos ω3.

(3) Transesterificación

Utilizando el efecto de transesterificación de la lipasa, cambiar la composición de ácidos grasos del aceite puede cambiar las propiedades del aceite, como usar aceite de palma modificado en manteca de cacao.

> 2. 4 La transglutaminasa (TGASE) se utiliza en el procesamiento de carne. La transglutaminasa puede catalizar la eliminación de grupos amida γ2 y varias aminas primarias en los residuos de ácido glutámico en las moléculas de proteínas cuando el grupo amino ε2 del residuo de lisina en la proteína actúa como un. aceptor de acilo, puede formar enlaces valentes ε2 (γ2Gln) Lys*** entre moléculas y entrecruzarse, aumentando así la resistencia del gel de la proteína, mejorando la estructura de la proteína y las propiedades funcionales. La carne picada, mejora la apariencia y el sabor del pescado y los productos cárnicos, reduce las pérdidas y aumenta así el valor económico. Los aminoácidos esenciales como Met.Lys también se pueden introducir en animales que carecen de este. La proteína de los aminoácidos mejora el valor nutricional. La enzima también se puede utilizar en el procesamiento de tejidos de lana, para inmovilizar enzimas o unir diferentes moléculas, unir anticuerpos y productos farmacéuticos, etc. La cepa de producción es Streptococcus mohara (S t reptoverticill ummobaracens), que se ha producido comercialmente en Japón y la Universidad de Wuxi de mi país. La industria ligera también la ha investigado con éxito y ha entrado en la etapa de producción de prueba.

2. 5 Nuevos usos de las enzimas en el procesamiento de frutas y verduras

(1) La protopectinasa se utiliza para la extracción de pectina:

La pectina de la fruta existe en forma de protopectina insoluble antes de la inmadurez y se transforma gradualmente en protopectina soluble durante el proceso de maduración de la fruta. La protopectina también se puede convertir en soluble bajo la acción del ácido. y calor La protopectinasa producida por Bacillus subtilis, Aspergillus niger, levadura y basidiomicetos se ha desarrollado para su uso en cáscaras de naranja, manzanas, cáscaras de uva y zanahorias. En comparación con el método de calor ácido, el proceso de extracción de pectina. Por método enzimático es simple, libre de contaminación y de bajo costo. La calidad del producto es ligeramente mayor, excepto por el contenido de azúcar.

, no hay gran diferencia.

(2) Las enzimas macerantes se utilizan para mejorar el rendimiento del jugo de fruta:

Las enzimas macerantes son el rendimiento del jugo de fruta:

Una mezcla de gelatinasa , la hemicelulasa (incluidas la xilanasa, la arabinasa, la mananasa) y la celulasa actúan sobre las frutas trituradas y son más eficaces para promover la filtración y aumentar el rendimiento del jugo que una sola fruta. Ya es la principal enzima en el procesamiento del jugo. /p>

(3) Tratamiento enzimático de permeación al vacío o presión de frutas y verduras intactas:

Utilice presión o vacío para remojar frutas y verduras para hacer que la pectinasa penetre en el espacio intercelular o la pared celular para funcionar. Este método se ha utilizado para ablandar naranjas intactas y la cáscara de naranja es fácil de pelar. También se utiliza para endurecer la pulpa del melocotón, y la pectina metilesterasa y el Ca2 + pueden aumentar la dureza de los duraznos enlatados. en almíbar 4 veces (porque la pectina desmetilada se puede combinar con Ca2 + para mejorar la dureza. Utilice este método para tratar verduras encurtidas para evitar que se ablanden y mantener la fragilidad). Este método también se utiliza para el tratamiento desamargante con naringinasa. alcanza el 81%.

(4) Se utilizan siete enzimas para eliminar los compuestos fenólicos.

El jugo clarificado se filtra mediante ultrafiltración y aún ocurre después de la concentración. La turbidez blanca es causada por los fenólicos. Por esta razón, se puede tratar con pectinasa antes de la filtración para oxidarlo y polimerizarlo en polímeros insolubles y eliminarlos mediante filtración.

(5) Pectinasa Se utiliza para limpiar los contaminantes de pectina en las membranas del filtro. .

(6) La β2-glucanasa se usa para eliminar el β-glucano producido por la infección con Cot rytis cinerea en el jugo de uva, y Vinozyme promueve la sedimentación de la materia insoluble.

2. 6 Aplicación de enzimas en la industria textil

El algodón se ha desencolado con amilasa durante más de 100 años. Con el desarrollo de la industria de las enzimas, la celulasa, pectinasa, xilanasa, quelasa, proteasa y otras enzimas han sido utilizadas por la industria textil. industria textil.

(1) Enzimas para el acabado del algodón

Con el desarrollo de los jeans Popularmente, la celulasa se usa para tratar tejidos de algodón y mejorar la apariencia y el tacto del tejido, lo que tiene Atrajo una gran atención en la industria textil. La celulasa actúa sobre el área amorfa de las fibras naturales, degradando y modificando parcialmente las fibras, haciendo que la tela sea suave, tersa y tersa. Generalmente después del tratamiento con enzimas, el peso de. La tela de algodón se reduce entre un 3 y un 5%, pero la solidez se pierde aproximadamente un 20%. En los países desarrollados, para seguir la moda, no les importa la solidez de la tela.

Peróxido de hidrógeno. Las enzimas se utilizan a menudo para eliminar el H2O2 residual después del blanqueo con H2O2. Recientemente, se ha descubierto que A rthromyces ramosus y Coprinus cinereus pueden producir catalasa en grandes cantidades. La catalasa también se utiliza en detergentes y se utiliza en el acabado del algodón, principalmente para descomponer la pectina. en la superficie de las fibras de tela de algodón y lino para facilitar el blanqueo y el teñido. La empresa NOVO utiliza tecnología genética para mejorar la decoloración con O como receptor H. Aspergillus niger. La xilanasa también puede actuar sobre la lignina y tener el efecto de descomponerla p> (2) Acabado antifieltro con proteasa en tejidos de lana

Si los tejidos de lana no se tratan ni se lavan, se encogerán. y se sienten y no se pueden volver a usar (como los suéteres de lana inferiores que se encogen muy pequeños después del lavado), por lo que se debe evitar que se encojan. El tratamiento antifieltro puede mantener su forma original después del lavado. Con una historia de más de 100 años, en el pasado se utilizaba cloro, H2O2 y persulfato, lo que provocaba una grave contaminación. Sólo en la década de 1990 se desarrolló un agente antiencogimiento sin cloro que utilizaba proteasa para cambiar la estructura de la lana. se puede utilizar para prevenir el fieltro y la contracción. Se estudió en la década de 1940. En la década de 1960, Japón informó que el tratamiento con papaína puede prevenir el fieltro y la contracción y se puede teñir a baja temperatura para aumentar la tasa de teñido, reducir las aguas residuales y mejorar la calidad. sensación y apariencia de las telas de lana En la década de 1970, también probamos el tratamiento con proteasa ácida y el teñido a baja temperatura, y logramos buenos resultados. La tasa de teñido aumentó en un 3, 6% y las aguas residuales se redujeron en un 62%. La tasa por mil husillos se redujo a 145, y la resistencia a la tracción y la resistencia a la tracción se redujeron y la sensación en la mano mejoró significativamente. Desde la década de 1980, el antifieltro enzimático ha atraído una atención renovada en Japón, Gran Bretaña y Estados Unidos. Los estados y otros países han publicado una gran cantidad de artículos de investigación y han logrado ciertos avances. Las proteasas estudiadas incluyen tripsina, enzima de papaya, proteasa alcalina, proteasa neutra, proteasa ácida, etc. Creo que estos procesos madurarán pronto.

y ha sido promovido.

2. 7 Aplicación de enzimas en la industria del papel

La industria del papel es una fuente importante de contaminación ambiental A medida que la gente se vuelve más consciente de la protección del medio ambiente, el papel. La industria utiliza la biotecnología. Se le ha prestado atención. La producción de pulpa mediante métodos enzimáticos ha despertado un gran interés en varios países. Recientemente, algunas personas en China han utilizado una variedad de microorganismos para producir pulpa. logró avances prometedores y actualmente se están preparando para ampliar la prueba. La aplicación de enzimas en la industria del papel ahora es principalmente: la lipasa se usa para eliminar la resina de los troncos, la celulasa hemicelulasa y la lipasa se usan para eliminar la tinta después del reciclaje de periódicos de desecho y la xilanasa; se utiliza para blanquear la pulpa.

(1) Resina para desrefinar troncos:

Los troncos utilizados para la fabricación de papel contienen resina. Al despulpar y fabricar papel, la resina contamina el equipo y afecta la producción. , y reduce la calidad de los productos de papel. Por este motivo, es necesario apilarlo al aire libre durante mucho tiempo (más de 3 meses). Esto afecta el ciclo de producción y ocupa una gran superficie. El Instituto Japonés de Investigación del Papel estudió los componentes de los troncos y descubrió que el 96% de los componentes de la resina son ácido oleico y ácido linoleico, que pueden eliminarse mediante un tratamiento con lipasa. Desde la década de 1990, después de su adopción en la producción, se mejoró la calidad de los productos de papel. se redujo el costo del apilamiento de troncos, se redujo la cantidad de adsorbente de resina y se mejoraron los beneficios económicos. La lipasa utilizada en ese momento fue suministrada por la empresa NOVO y funcionó bien a un pH de 6 a 10 y de 40 a 60 ℃. se ha descubierto que la lipasa con una resistencia al calor de 70 ℃ es más efectiva.

(2) Blanqueamiento de pulpa:

Para eliminar la lignina, la fuente de pigmentos, El cloro, el ácido hipocloroso, el dióxido de cloro y otros tratamientos con cloruro causaron una contaminación grave, por lo que en la década de 1960, algunas personas consideraron usar ligninasa para descomponerla. La lignina es un polímero de alto peso molecular con fenilpropano como columna vertebral. Las enzimas que se ha descubierto que tienen la capacidad de descomponer la lignina incluyen la lignina peroxidasa (L IP), la peroxidasa dependiente de manganeso (MNP) y la quelasa (LAC), pero hasta ahora no se ha encontrado ninguna ligninasa adecuada. Se propuso un método de tratamiento que combina métodos químicos y enzimáticos, con el que se lograron buenos resultados. La xilanasa se utilizó por primera vez para cortar los enlaces entre la lignina y la celulosa (xilano y hemicelulosa), de modo que la madera después de ser cocida con álcali, el xilano se liberaba de la madera. La pulpa se puede adsorber nuevamente en la superficie de la fibra y descomponerse con xilanasa, lo que puede aumentar los poros, aumentando así la permeabilidad del cloro y haciendo que la lignina salga fácilmente del interior de la pulpa y la cantidad de cloro activo utilizado. en este proceso se puede reducir en un 30%.

(3) Destintado en el reciclaje de papel usado

Al convertir el papel usado en pulpa después del reciclaje, es necesario utilizar tensioactivos no iónicos alcalinos. , silicato de sodio y H2O2 para el tratamiento de destintado. Japón agrega 0,1% de celulasa alcalina y hemicelulasa durante el destintado y reacciona durante 2 horas. La blancura del papel se puede aumentar entre un 4 y un 5%, la resistencia no ha disminuido para evitar las impresiones de tinta. de teñir las manos, se agregan a la tinta triglicéridos de alta calidad como ácido linoleico, ácido linolénico y ácido oleico, por lo que agregar lipasa durante el destintado tiene un mejor efecto y el grado de blanqueamiento se puede aumentar en un 2, 5%. La Universidad de China también ha realizado muchas investigaciones sobre el destintado de periódicos usados.

2. 8 Otros

Además de usarse como aditivo alimentario, se utiliza fitasa. Mejora la tasa de utilización. de fósforo orgánico en los piensos, reducir la contaminación ambiental del fósforo en las heces y ahorrar la cantidad de fosfato en los piensos. En los últimos años, la fitasa también se ha utilizado en la elaboración de cerveza para mejorar la utilización del fósforo en las materias primas y en la eliminación del potasio. proteína de soja La producción de alimentos se ha convertido en una fuente de proteína para los pacientes renales. La α-glucosiltransferasa también se utiliza en el procesamiento de stevia para eliminar el amargor. La licuefacción y sacarificación del almidón representan casi la mayoría de las reacciones enzimáticas industriales. la licuefacción y la sacarificación deben realizarse a diferentes pH y temperaturas. Para simplificar el proceso y ahorrar agua y energía, es necesario desarrollar α2 amilasa de alta temperatura resistente a los ácidos y enzima de sacarificación resistente al calor. a pH 4,5, y la glucoamilasa puede funcionar a temperaturas superiores a 60 °C, ¿imagina cuánto beneficio traerán? No solo eso, se licua a pH 4,5, sino que también evita la generación de α2 amilasa resistente a los ácidos y al calor. Durante muchos años se han realizado investigaciones en el extranjero y ha habido muchos informes. Por ejemplo, Japón informó que se ha creado una cepa de α2 amilasa resistente a los ácidos (KOD-1), que puede reaccionar en una suspensión con un 30% de almidón. a pH 4,5 y 105°C durante 10 minutos. La actividad enzimática residual es del 75%. La enzima se licua en una suspensión al 30% a pH 4,5 y 60°C durante 60 minutos para obtener D.

El líquido licuado E14 se sacarificó con glucoamilasa al 0,1% durante 48 horas y el contenido de glucosa alcanzó el 95,5%, que fue el mismo que el resultado de la amilasa α2 de Bacillus subtilis de control licuada a pH 5,8 (contenido de glucosa del 95,7%). Se utilizó ingeniería para reemplazar las 7 metioninas en la molécula de amilasa α2 de Bacillus licheniformis con otros aminoácidos, mejorando así la resistencia a los ácidos. Una vez que la industrialización de este tipo de enzima sea exitosa, cambiará en gran medida la faz de la industria relacionada con la sacarificación. .

3 Conclusión

A medida que los recursos energéticos del mundo disminuyen día a día, mientras la población aumenta, los recursos hídricos y los alimentos son cada vez más escasos debido al fortalecimiento de la conciencia humana. En términos de protección del medio ambiente, la industria está utilizando enzimas para reformar los procesos tradicionales. Por lo tanto, es urgente aumentar el rendimiento de las enzimas, reducir los costos de producción y desarrollar nuevas variedades y nuevos usos de las enzimas. La ingeniería y la ingeniería de proteínas han creado condiciones favorables para el desarrollo de la industria de preparación de enzimas, el desarrollo de enzimas resistentes al calor, resistentes a ácidos y álcalis, con efectos especiales sobre sustratos, así como enzimas producidas por animales y plantas que son producidas por microbios. La fermentación o las enzimas producidas por microorganismos que aún no se pueden utilizar se producen por cepas seguras, todo esto se convertirá en una realidad.