Describe brevemente las características básicas de cada nivel estructural de proteínas.

La estructura molecular de una proteína se puede dividir en cuatro niveles para describir sus diferentes aspectos:

1. Estructura primaria

La estructura primaria de una proteína es. También llamada Es la estructura primaria o estructura química, que se refiere a la secuencia de aminoácidos dentro de la molécula de proteína. Los aminoácidos de las moléculas de proteínas están conectados principalmente entre sí mediante enlaces peptídicos.

Los enlaces peptídicos se forman reduciendo el grupo α-amino en una molécula de aminoácido y el grupo α-carboxilo en otra molécula de aminoácido adyacente. El polímero de aminoácidos unido se llama péptido. Cada aminoácido de la cadena polipeptídica se denomina residuo de aminoácido debido a la pérdida de H en el grupo α-amino y de OH en el grupo α-carboxilo durante el proceso de interconexión.

El aminoácido en un extremo de la cadena polipeptídica contiene un grupo amino libre sin reaccionar (-NH2), que se denomina aminoácido amino terminal o aminoácido N-terminal de la cadena peptídica, y el aminoácido El ácido en el otro extremo contiene un grupo carboxilo libre sin reaccionar (-COOH), llamado aminoácido carboxilo terminal o aminoácido C-terminal de la cadena peptídica.

Generalmente cuando se hace referencia a polipéptidos, el extremo N siempre se escribe a la izquierda y el extremo C a la derecha. Además de los enlaces peptídicos, en la cadena peptídica también existen enlaces disulfuro, que se forman mediante la unión por deshidrogenación de dos residuos de cisteína en partes correspondientes de la cadena peptídica y son los puentes principales dentro y entre las cadenas peptídicas.

2. Estructura secundaria

La estructura secundaria se refiere a la estructura o conformación regular en la que la propia cadena polipeptídica se dobla y pliega. Esta estructura se mantiene mediante enlaces de hidrógeno dentro o entre cadenas peptídicas. Hay cuatro estructuras secundarias comunes: hélice α, lámina β, giro β y bobinado libre.

3. Estructura terciaria

Las proteínas fibrilares generalmente solo tienen una estructura secundaria, mientras que las proteínas globulares se desarrollan aún más sobre la base de una estructura secundaria a través de una estructura supersecundaria y dominios ensamblados en tres. estructura de niveles. Las fuerzas que mantienen la estructura terciaria son principalmente enlaces secundarios, incluidos los enlaces de hidrógeno, los enlaces salinos, los enlaces hidrófobos y las fuerzas de van der Waals. Entre ellos, los enlaces hidrofóbicos desempeñan un papel destacado en el mantenimiento de la estructura terciaria de las proteínas.

4. Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria se refiere a las subunidades con estructura terciaria en la molécula de proteína a través de fuerzas débiles como enlaces de hidrógeno, enlaces salinos, enlaces hidrofóbicos y fuerzas de van der Waals. Una conformación específica formada por polimerización.

Las llamadas subunidades, también conocidas como subunidades, hacen referencia a aquellas cadenas peptídicas que son químicamente independientes entre sí pero que tienen conformaciones específicas que juntas constituyen una misma proteína. Por ejemplo, la hemoglobina tiene cuatro subunidades diferentes. Estas cuatro subunidades se combinan de cierta forma para formar una conformación específica, que es la estructura cuaternaria.

Información ampliada

La relación entre estructura y función de las proteínas

①La estructura primaria de una proteína determina su estructura de orden superior

②Hemoglobina Un ejemplo para ilustrar la relación entre la estructura y la función de las proteínas: los pacientes con anemia falciforme tienen un cambio de residuos de aminoácidos en la hemoglobina. Se puede observar que una mutación de un aminoácido (cambio en la estructura primaria) puede provocar cambios en la estructura espacial, afectando así la función normal de la hemoglobina. Sin embargo, los cambios en la estructura primaria no necesariamente conducen a cambios en la función.

③ Tome el efecto alostérico y la desnaturalización de las proteínas como ejemplos para ilustrar la relación entre la estructura y la función de las proteínas: a. Efecto alostérico, cuando una sustancia se une a una proteína, provocando un cambio en la conformación de la proteína, lo que lleva a. un cambio de función.

Sinérgicamente, el efecto alostérico de una subunidad conduce al efecto alostérico de otra subunidad. El fenómeno del cambio conformacional de una subunidad causado por la combinación de moléculas de oxígeno con una subunidad de Hb es el efecto alostérico (alostérico) de la Hb.

La estructura espacial de una proteína cambia con su función, y la conformación determina la función. b. Desnaturalización, bajo la acción de ciertos factores físicos o químicos, la conformación espacial específica de la proteína se destruye esencialmente: los enlaces no valentes y los enlaces disulfuro se destruyen sin cambiar la estructura primaria.

Enciclopedia Baidu-Estructura de las proteínas