Vía de activación del complemento

Durante la activación del complemento durante la lisis o hemólisis, los 11 componentes se pueden dividir en tres unidades funcionales, a saber, ① unidad de reconocimiento: que incluye C1q, C1r y c 1s; ② unidad de activación: que incluye C2, C3 y C4; Incluye C5, C6, C7, C8 y C9. Los componentes del complemento de una misma unidad funcional tienen afinidad química entre sí y pueden unirse entre sí después de la activación para realizar la función biológica de lisis celular. Por tanto, la vía clásica de activación del complemento se puede dividir en tres etapas: reconocimiento, activación y ataque a la membrana. Estas tres etapas suelen ocurrir en tres partes diferentes de la membrana celular diana. Durante la activación del complemento, C2, C3, C4 y C5 se dividen en dos o más fragmentos, que están marcados con símbolos como A y B, como C3a, C3b y C3c. Entre ellos, C2b, C3b, C4b y C5b se unen directa o indirectamente a las células diana y participan en el proceso de lisis celular en forma de fase sólida, mientras que C3a y C5a están libres en la fase líquida. Durante la activación del complemento, C5, C6 y C7 pueden polimerizarse para formar C567. Después de la activación, desempeña funciones biológicas especiales junto con C3a y C5a.

Los componentes implicados en la vía clásica de activación del complemento incluyen C1-C9. Según su papel en el proceso de activación, se dividen artificialmente en tres grupos, a saber, unidad de reconocimiento (Clq, Clr, Cls), unidad de activación (C4, C2, C3) y unidad de ataque de membrana (C5-C9), respectivamente. Entran en juego las fases de activación, a saber, la fase de reconocimiento, la fase de activación y la fase de golpe de membrana.

(1) Etapa de reconocimiento

Clq: la molécula Clq tiene seis sitios que pueden unirse al sitio de unión del complemento en la molécula de inmunoglobulina. Cuando más de dos sitios de unión se unen a una molécula de inmunoglobulina, es decir, después de que Clq une la inmunoglobulina, el componente IgG posterior puede activarse como un monómero. Sólo mediante la unión al antígeno se pueden acercar más de dos moléculas de IgG, de modo que más de dos sitios de unión del complemento adyacentes no puedan entrar en contacto con Clq. Sólo cuando la IgM se une al antígeno, cambia su configuración y expone su sitio de unión al complemento, puede unirse a Clq. Una molécula de IgM es más capaz de activar el complemento que la IgG. Después de que Clq forma un puente con el sitio de unión del complemento, su conformación cambia, lo que resulta en la activación secuencial de Clr y Cls.

Clr: Clr desempeña el papel de conectar Clq y Cls en la macromolécula C1. Clq puede provocar cambios en la configuración de Clr después del inicio, lo que puede activar Cls en Clr activo.

Cls: Clr escinde la cadena peptídica de Cls, y un fragmento de Cls tiene actividad esterasa, es decir, actividad CI. Esta actividad enzimática puede ser inactivada por C1INH.

En el enfoque clásico, una vez que se forma Cls, se completa la fase de reconocimiento y se ingresa a la fase de activación.

(2) Fase de activación

El CI actúa sobre los componentes posteriores del complemento hasta la formación de la convertasa C3 (C42) y la convertasa C5 (C423).

C4: C4 es el padre de CI. En presencia de Mg2, el CI escinde C4 en dos fragmentos, C4a y C4b, y el C4b unido pierde rápidamente su capacidad de unión. Después de que el CI reacciona con C4, se puede revelar mejor el sitio activo enzimático del CI que actúa sobre C2.

C2: C2 también es la base de CI, pero CI obviamente fortalece la interacción con C2 después de C4. En presencia de Mg2, C2 es escindido por CI en dos fragmentos, C2a y C2b. Es una convertasa C3 clásica cuando C4b y C2a se combinan para formar C4b2b (abreviado como C42).

C3: C3 es escindido en dos fragmentos, C3a y C3b, por la convertasa C3. El grupo lipofóbico (-S-CO-) de la molécula queda expuesto y se convierte en un sitio de unión inestable. El grupo tioéster se hidroliza para formar -SH y -COOH, y también puede reaccionar con -NH2 y -OH en la superficie de bacterias o células para formar enlaces de valencia. Por lo tanto, C3b se une a través de sitios de unión inestables a microorganismos, polímeros y membranas celulares cerca del sitio de los complejos antígeno-anticuerpo o C3 activado por C42. Esto tiene implicaciones importantes para mediar la regulación y la adhesión inmune. El otro extremo de C3b es un sitio de unión estable. C3b se une a las células que transportan receptores C3b a través de este sitio.

C3b puede ser inactivado por el factor I y C3a permanece en la fase líquida, tiene actividad anafilatoxina y puede ser inactivado por la hidroxipeptidasa B.

(3) Etapa de ataque de membrana

C5 La convertasa escinde C5, que luego actúa sobre otros componentes posteriores del complemento, lo que finalmente provoca daño celular y la fase lítica.

C5: La convertasa C5 escinde C5 para producir dos fragmentos, C5a y C5b. C5a está libre en la fase líquida y tiene actividad de toxina alérgica y actividad quimiotáctica. C5b puede adsorberse en la superficie de las células adyacentes, pero su actividad es extremadamente inestable y se descompone fácilmente en C5bi.

C6-C9: Aunque C5b es inestable, es más estable cuando se combina con C6 para formar un complejo C56, pero este C5b6 está inactivo. Cuando C5b6 y C7 se combinan para formar el complejo trimolecular C5b67, es estable y difícil de disociar de la membrana celular.

El C5b67 puede adsorberse en la membrana celular sensibilizada o en la membrana celular adyacente no sensibilizada (es decir, la membrana celular sin anticuerpos). C5b67 es un componente clave en el daño de las membranas celulares. Después de unirse a la membrana celular, se inserta en la estructura bicapa de fosfolípidos de la membrana.

Si el C5b67 no está unido a la membrana celular adecuada, el C5b que contiene aún puede descomponerse y perder la actividad de unión a la membrana celular y de lisis de las células.

Aunque C5b67 no tiene actividad enzimática, su disposición molecular favorece la adsorción de C8 para formar C5678. C8 es el sitio de unión de C9, por lo que la formación continua de la unidad de ataque de la membrana del complemento C5-9 puede dañar la membrana celular y perforarla.

-Si C5b, C6 y C7 no están unidos a la membrana celular, la membrana celular todavía está intacta; sólo después de la adsorción de C8 aparece un ligero daño y el contenido celular comienza a filtrarse. Sólo cuando se combina con C9 puede acelerar el proceso de daño de la membrana celular, por lo que se considera que C9 es un acelerador de C8. La diferencia entre la vía de activación de derivación y la vía de activación clásica es que la activación pasa por alto los tres componentes C1, C4 y C2, y luego activa directamente C3 para completar la reacción en cadena de C5 a C9. Las sustancias activadoras no son complejos antígeno-anticuerpo, sino lipopolisacáridos, polisacáridos, peptidoglicano, ácido fosfomurámico e IgA e IgG4 concentradas. En las primeras etapas de la infección bacteriana, antes de que se produzcan anticuerpos específicos, la vía alternativa puede desempeñar un importante papel antiinfeccioso.

(1) Etapa de preparación en condiciones fisiológicas

En condiciones fisiológicas normales, C3 interactúa con el factor B, el factor D, etc. , pueden producir cantidades muy pequeñas de C3B y C3bBb (convertasa C3 a través de la vía alternativa), pero se ven rápidamente afectados por los factores H e I y ya no pueden activar C3 ni los componentes posteriores del complemento. Sólo cuando se bloquean los efectos de los factores H e I se puede activar la vía de derivación.

C3: El C3 en plasma se puede descomponer de forma natural y lenta, y continúa produciendo una pequeña cantidad de C3b. El C3b liberado en la fase líquida es rápidamente inactivado por el factor I.

Factor B (fB): el C3b producido lentamente en la fase líquida puede combinarse con el factor B para formar C3bB en presencia de Mg2.

Factor D (fD): El factor D inactivo y el factor D activo (enzima convertidora del factor B) están presentes en los fluidos corporales al mismo tiempo. El factor D actúa sobre C3bB, permitiendo que el factor B forme C3BBBB (convertasa C3) y Ba libre en la fase líquida en esta grieta compleja. C3bBb puede descomponer C3 en C3a y C3b, pero en realidad esta enzima es ineficiente e inestable. El factor H puede reemplazar a Bb en el complejo C3bBb, haciendo que C3b se disocia de Bb. El C3b disociado o libre es inmediatamente inactivado por el factor I. Por lo tanto, en condiciones fisiológicas sin sustancias activadoras, C3bBb permanece muy bajo. pueden escindirse en grandes cantidades y los componentes posteriores del complemento no pueden activarse. La escisión de C3 a baja velocidad y la formación de C3bBb de baja concentración son de gran importancia. Se puede comparar con estar en un estado en el que "una flecha está en la cuerda y es inminente".

Factor p (fP): propidina, se combina con C3bBb para formar C3bBbP (C3 convertasa).

(B) Activación de la vía alternativa

La activación de la vía alternativa radica en sustancias activadoras (como lipopolisacáridos bacterianos, peptidoglicanos; células infectadas por patógenos, células tumorales, amebas Disentería , etc.). La presencia de sustancias activadoras proporciona un microambiente protector para C3b o C3bBb que no es fácilmente reemplazado por el factor H e inactivado por el factor I, lo que permite que la vía de activación de derivación pase de una etapa preparatoria lenta a una etapa de activación formal.

(3) Ampliación del efecto de activación

C3 juega un papel importante en ambas vías de activación. C4 es el componente del complemento más abundante en el suero y es exactamente lo que se necesita para adaptar su función. Ya sea la vía clásica o la vía alternativa, cuando C3 es activado por una sustancia activadora, su producto de escisión C3b puede sintetizar nuevo C3bBb con la participación del factor B y el factor D. Este último desintegra aún más C3. Debido a que el plasma es rico en C3 y tiene suficiente factor B y Mg2, una vez que se desencadena este proceso. Es posible activarlo y producir un importante efecto hinchante. Algunas personas llaman a esto la ruta de retroalimentación positiva dependiente de C3bb o la ruta de retroalimentación positiva de C3B. Algunas proteasas o factores pueden activar directamente el complemento.

Mφ (inducible) y PMN (constitutiva) expresan serina proteasas de membrana que pueden escindir C3 y C5 para producir C3a y C5a, que desempeñan un papel importante en la regulación inmune de las células T mediada por el complemento.

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Este tipo de té fue valorado por los misioneros extranjeros a finales de la dinastía Qing. En los primeros años de la República de China, Zhang Hongneng, el prefecto del condado de Wancheng, cambió la palabra "amargo" en el té Kuding por "rico" y publicó un anuncio de "Té Fucheng del condado de Wancheng". Este tipo de té tiene amplias ventas y gran reputación, y es más popular entre los compatriotas de Hong Kong, Macao y los chinos de ultramar. Wancheng Kudingcha pertenece a un solo tipo de Kudingcha, por lo que fue identificado por el profesor Zeng Cangjiang del Departamento de Biología de la Universidad de Xiamen en mayo de 1981 y lo denominó TIXKUDING CHATSCNG. Después de remojar en agua hirviendo, el jugo del té quedará ligeramente amargo, primero amargo y luego dulce, con un regusto largo en la boca y un sabor único. Históricamente se ha utilizado como té y medicina. Tiene efectos analgésicos, antipruriginosos, analgésicos y reductores de la presión arterial. 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Es adecuado para suelos rojos ácidos con suelos profundos, fértiles y húmedos, y tiene una fuerte resistencia al frío y a las heladas y nieve en general. El condado de Daxin es el origen y principal zona de producción de este árbol de té. Ahora tiene una superficie de forestación de más de 1.600 acres y ha establecido una fábrica de procesamiento de té en Kuding. El té Wancheng Kuding es un tesoro con grandes beneficios económicos. El mejor té, sus ramas, hojas, raíces y frutos tienen usos medicinales multifuncionales.