Intenta describir la estructura secundaria de la proteína y sus características.

Características de la estructura de hélice α de la proteína: la estructura secundaria de la proteína tiene las características irregulares de hélice α, hoja β y bobina de vuelta β. Características: ① Múltiples planos de enlaces peptídicos rodean el eje central de la hélice y giran según una hélice derecha Cada 3,6 residuos de aminoácidos son una semana, y el espaciado es de 0,54 nm. La altura de cada molécula de residuo de aminoácido aumenta. el eje de la hélice es de 0,15 nm ② Planos de enlaces peptídicos Paralelos al eje de la hélice, los residuos de aminoácidos entre dos hélices adyacentes pueden formar enlaces de hidrógeno, es decir, se forman muchos enlaces de hidrógeno entre el H y el N en cada enlace peptídico. O sobre el C en el cuarto enlace peptídico, que es el motivo principal de la formación de enlaces de hidrógeno entre N y C de cada enlace peptídico. (3) La cadena lateral del aminoácido R en el enlace peptídico se distribuye en el exterior de la hélice y su forma, tamaño y carga afectan la estabilidad de la hélice α. ¿Qué es la deformación de las proteínas y cuáles son las características de las proteínas desnaturalizadas? La esencia de la desnaturalización de proteínas es que la estructura espacial de la proteína se destruye bajo la acción de ciertos factores físicos y químicos. La esencia de la desnaturalización de proteínas es la destrucción de la conformación espacial, lo que implica la rotura de enlaces secundarios pero no la rotura de enlaces humanos. La destrucción de la conformación espacial conducirá a 1. Pérdida de la actividad biológica original 2. Exposición de grupos hidrófobos y solubilidad reducida 3. Pérdida de simetría de la estructura globular de la proteína, lo que resulta en un aumento de la viscosidad 4. Pérdida de cristalinidad después de la deformación 5. Exposición completa de enlaces peptídicos y fácil hidrólisis por enzimas proteolíticas Los contenidos básicos de la doble hélice: 1) Dos polisacáridos antiparalelos (2) Los contenidos básicos de la doble hélice del ADN Los nucleótidos están conectados entre sí para formar una hélice derecha alrededor de la misma. Eje central. El diámetro de cada hélice es de 2,37 nm. Cada 10,5 bases giran y el espacio es de 3,54 nm. Se forman un surco mayor y un surco menor en el espacio para separarse entre sí. ②La columna vertebral de azúcar-fosfato está en el exterior y las bases son perpendiculares al eje central y penetran profundamente en el interior de la hélice: las bases de los dos. Las hebras están emparejadas de forma complementaria para mantener la conexión entre las dos hebras a través de enlaces de hidrógeno. A=T, C G forman enlaces de hidrógeno ③Los enlaces de hidrógeno y la fuerza de apilamiento de bases**** también mantienen la estabilidad de la hélice. Hay varios tipos de ARN procariótico y eucariota. Hay varios tipos principales de ARN procariótico y eucariota, y cada uno es estructural. características y funciones de los tipos de ARN Hay tres tipos principales de ARN: ARNr, ARNt y ARNm ① ARNr: Junto con la ribonucleoproteína****, constituye los ribosomas o ribosomas Los ribosomas de procariotas y eucariotas se componen de dos Compuesto de. subunidades y se despolimerizan fácilmente. Los ribosomas son el sitio de la biosíntesis de proteínas. ② El ARNt tiene un peso molecular pequeño y contiene muchas bases raras. Su extremo 3 'es CCA-OH. Su estructura secundaria es principalmente trébol y su estructura terciaria generalmente tiene forma de L invertida. Hay anticodones en el anillo anticodón y su función principal es reconocer el código del ARNm, transportar aminoácidos activados y participar en la biosíntesis de proteínas (3) ARNm: el ARNm eucariótico tiene polinucleótidos en el extremo 3' y en el extremo 5'. Hay "sombreros". "GpppmNp, relacionada con el inicio de la biosíntesis de proteínas. La función principal es transportar información genética y servir como plantilla para la síntesis de proteínas. ¿Cuál es el valor de Tm y cuáles son los factores que lo afectan? La temperatura a la que se produce la desnaturalización de las La molécula de ADN y el valor de absorción de UV alcanzan la mitad del valor máximo. Es decir, el valor de Tm. El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato y compite con el centro activo de la enzima, evitando así que el sustrato se una a la enzima y afecte la enzima. actividad de la enzima Esta inhibición se llama inhibición competitiva de la enzima. Características: 1. La estructura del inhibidor es similar a la del sustrato. 2. El inhibidor compite con el sustrato para unirse. al centro activo de la enzima. 3. El grado de inhibición depende de la relación relativa entre la concentración del inhibidor y la concentración del sustrato, un aumento en la concentración del sustrato reducirá el efecto inhibidor del inhibidor. cambian a medida que aumenta la Km, mientras que la Vmax no cambia. Por ejemplo, las sulfonamidas se sintetizan estructuralmente con algunos dihidrofolatos bacterianos. El sustrato de la enzima es similar al ácido p-aminobenzoico, que puede inhibir competitivamente la dihidrofolato sintasa bacteriana, impidiendo así la síntesis de dihidrofolato5. El dihidrofolato es el precursor del tetrahidrofolato, que se utiliza en la síntesis de ácidos nucleicos, una de las coenzimas. Dado que las sulfas pueden causar deficiencia de tetrahidrofolato, la síntesis de ácidos nucleicos también se verá afectada. afectado.

Cuando se utilizan sulfonamidas, la concentración del fármaco en la sangre debe ser mucho mayor que la del p-uretano para ejercer un efecto antibacteriano eficaz. ¿Cuál es la especificidad y el tipo de acción enzimática? Hay tres tipos de enzimas 1 Especificidad absoluta: una enzima solo puede catalizar un sustrato o reacción, como la hidrólisis de urea catalizada por ureasa 2 Especificidad relativa: algunas enzimas pueden actuar sobre un tipo de compuesto o enlace químico, y este tipo de enzima tiene una especificidad sobre el sustrato La selectividad no es estricta y se llama especificidad relativa. Por ejemplo, la lipasa no sólo puede hidrolizar grasas, sino también ésteres simples. 3. Especificidad estereoisomérica: algunas enzimas tienen requisitos para la conformación tridimensional del sustrato. Por ejemplo, la L-aminoácido oxidasa puede producir ciertos productos mediante reacciones químicas. Este fenómeno se denomina especificidad enzimática. Por ejemplo, la L-aminoácido oxidasa solo es eficaz para el ácido L-glutámico, pero no para el ácido D-glutámico. El principal proceso de reacción y enzima de la isomerización de alanina y glucosa 1. La alanina genera piruvato 2 bajo la catálisis de GTP. catalizado por la cetoacetato carboxilasa en las mitocondrias para generar oxaloacetato, 2 el piruvato es catalizado por la cetoacetato carboxilasa en las mitocondrias para generar oxaloacetato, y este último es catalizado por la malato deshidrogenasa fuera de las mitocondrias para generar malato, en el citoplasma, es catalizado por la malato deshidrogenasa para generar oxaloacetato, que es catalizado por fosfoenol propionilasa para generar oxaloacetato. Este último es catalizado en el citoplasma por la malato deshidrogenasa para generar oxaloacetato, que luego se convierte en fosfoenolpiruvato por la fosfoenolpiruvato carboxilasa. El fosfoenolpiruvato genera fructosa 1,6-bisfosfato a través de la vía de la glucólisis; ④La fructosa 1,6-bisfosfato es catalizada por la fructosa difosfatasa-1 para generar fructosa 6-fosfato, y la fructosa 6-fosfato se isomeriza a 6-glucosa fosfato; El fosfato genera glucosa a través de la enzima fosfato de 6-glucosa. La glucosa 6-fosfato es producida por la glucosa 6-fosfatasa. Fuentes: Oxidación aeróbica de azúcares, oxidación del ácido lipoico β-acetil-CoA, descomposición oxidativa de cuerpos cetónicos, descomposición de aminoácidos, descomposición de glicerol y lactato. Camino de ida: ingrese al ciclo del ácido tricarboxílico, complete la oxidación y descomposición y conviértase en la fuente de energía del cuerpo humano; genere cuerpos cetónicos en las mitocondrias de las células del hígado, que es una de las fuentes de energía importantes de las que carece el cuerpo humano.

La síntesis de azúcares, la síntesis de ácidos grasos, la síntesis de colesterol, la síntesis del neurotransmisor acetilcolina. ¿En qué sustancias puede convertirse el colesterol en el organismo? El colesterol de la sustancia no se puede descomponer completamente en el cuerpo, por lo que además de formar varias membranas biológicas con complejos con el ácido fosfórico, se convierte principalmente en otras sustancias o se excreta directamente del cuerpo. El colesterol se puede convertir directamente en ácidos biliares, ésteres almacenados en la vesícula biliar para emulsionar los alimentos y en varios esteroides. En la corteza suprarrenal y las gónadas, el colesterol se convierte en hormona adrenocorticotrópica y gonadotropina. En el hígado y la mucosa intestinal, el colesterol se convierte en 7-dehidrocolesterol, que se transporta a la corteza para su almacenamiento y se convierte en vitamina D3 tras la exposición a la luz ultravioleta. Además, el hígado convierte el colesterol en ácidos biliares. ¿Por qué están contraindicados los enemas de agua alcalina y jabón y los diuréticos alcalinos en pacientes con niveles elevados de amoníaco? El enema de agua alcalina y jabón acelerará la absorción intestinal de amoníaco y los diuréticos alcalinos bloquearán la acción de las mitocondrias en las células tubulares renales, lo que provocará un aumento de amoníaco en sangre. ¿Cuáles son las vías de producción de amoníaco? 1. La urea se sintetiza en el hígado mediante el ciclo de la ornitina, que constituye el principal componente del nitrógeno no proteico en la sangre y se excreta por los riñones. 2 La glutamina se sintetiza en el hígado, los músculos, el cerebro y otros tejidos. 3. Participar en la síntesis de aminoácidos no esenciales purina y pirimidina. Comparar las similitudes y diferencias entre la modificación enzimática y la regulación de la modificación química: La comparación de las similitudes y diferencias entre la modificación enzimática y la regulación de la modificación química se realiza a nivel celular. La regulación enzimática comparada tiene las mismas similitudes y diferencias que la regulación por modificación química: ambas se regulan rápidamente a nivel celular, la diferencia es: regulación por modificación: el modificador se une reversiblemente a la subunidad reguladora de la enzima a través de un enlace valeroso, lo que resulta en la conformación; de la enzima Se producen cambios y la actividad de la enzima cambia. Sin efecto de amplificación.

Modificación y regulación química: bajo la catálisis de otra enzima, la enzima se conecta o desconecta de ciertos residuos de la molécula de proteína a través de enlaces ***valentes, lo que resulta en cambios en la conformación de la enzima, cambios en la actividad enzimática y consumo de una pequeña cantidad de ATP, lo que da lugar a reacciones enzimáticas, con efectos de amplificación inherentes. ¿Cuáles son las características de las modificaciones químicas enzimáticas? 1 Las enzimas existen en formas activa e inactiva 2 La reacción es relativamente rápida y tiene un efecto de amplificación 3 Catálisis 3 Las enzimas que catalizan modificaciones químicas están reguladas por otros factores reguladores como las hormonas 4 La fosforilación y desfosforilación son reacciones de modificación química enzimática comunes ¿Cuál es el núcleo? ¿Ley de transmisión de información genética? ¿Cuál es el proceso de copiar con precisión información genética en el ADN de la descendencia utilizando el ADN del padre como plantilla? En las células biológicas, el ADN se utiliza como plantilla para sintetizar moléculas de ARN correspondientes a una determinada secuencia de nucleótidos de ADN, transfiriendo así información genética al ARN. Este proceso se denomina transcripción. Luego, el ARNm dentro del ARN se utiliza como plantilla para dirigir la síntesis de proteínas basándose en el código compuesto por las secuencias de nucleótidos del ARN, un proceso llamado traducción. Este método de transmisión de información genética se llama dogma central. Las extensiones del dogma central incluyen el uso de ARN como plantilla para guiar la síntesis de ADN bajo la acción de la transcriptasa inversa, un proceso llamado transcripción inversa, que a su vez puede replicarse. ¿Cómo se caracteriza y expresa? La expresión es un proceso de transcripción y traducción. Características: especificidad temporal, especificidad espacial; método: expresión constitutiva, expresión inducible, expresión bloqueada, expresión coordinada Relación metabólica entre el colesterol y los ácidos biliares 1 Los ácidos biliares se producen por la descomposición del colesterol en las células del hígado. 2 La síntesis de ácidos biliares está regulada por el transporte de colesterol del intestino al hígado, lo que reduce la síntesis de colesterol al inhibir la HMG-COA reductasa mientras aumenta el colesterol 7α (7alfa). La inhibición del colesterol de la HMG-COA reductasa reduce la síntesis de colesterol in vivo, mientras que el aumento de la expresión del gen del colesterol 7α-hidroxilasa aumenta la síntesis de ácidos biliares. ¿Cuáles son los componentes de la bilis normal? Los principales componentes sólidos de la bilis son las sales biliares, seguidas de las sales inorgánicas, la mucina, los fosfolípidos, el colesterol y los pigmentos biliares. La bilis también contiene una variedad de enzimas, incluidas lipasa, fosfolipasa, amilasa y fosfatasa. Estructuralmente, los ácidos biliares se pueden dividir en ácidos biliares libres (ácidos biliares, ácidos biliares, ácido desoxicólico, ácido desoxicólico, seguido del ácido litocólico) y ácidos biliares conjugados (ácido biliar glicocolina, ácido biliar oxalcolina, ácido biliar glicocolina y ácido biliar oxcolina). ). Según la fuente, se puede dividir en ácidos biliares primarios (ácido biliar, ácido cólico y sus conjugados con glicina o ácido oxalilcólico) y ácidos biliares secundarios (ácido desoxicólico, ácido litocólico y sus conjugados con glicina o taurina respectivamente). . Por qué la deficiencia de vitamina A causa ceguera nocturna La vitamina A participa en la función visual. En los bastones de la retina humana hay una especie de fotorreceptor: la retinitis, que está formada por el pigmento visual y el pigmento visual 11-cis y es muy sensible a la poca luz. Si falta vitamina A, la síntesis de 11-cis en la retina se reducirá y la capacidad de la persona para adaptarse a la oscuridad empeorará, provocando ceguera nocturna.