Puntos clave de explicación de la terminología bioquímica en el Volumen 1 de "Bioquímica"
1. Nucleósidos: compuestos formados por la condensación de pentosas y bases mediante enlaces glicosídicos.
2. Nucleótido: Compuesto en el que el grupo hidroxilo del azúcar pentosa en la molécula de nucleósido está conectado a la molécula de fosfato a través de un enlace éster de fosfato.
3. Ácido nucleico: Polímero compuesto por muchos nucleótidos individuales unidos por enlaces fosfodiéster.
4. Desnaturalización del ácido nucleico: bajo la acción de algunos factores físicos y químicos, los enlaces de hidrógeno en las moléculas de ácido nucleico se destruyen, la estructura de doble hélice se separa libremente y las propiedades físicas y químicas cambian. y la actividad biológica original se pierde.
5. Renaturalización o hibridación del ADN: En condiciones adecuadas, las dos hebras complementarias del ADN desnaturalizado pueden volver a emparejarse y restaurar la conformación natural de doble hélice, lo que se denomina renaturalización. El ADN desnaturalizado térmicamente puede renaturalizarse después de un enfriamiento lento, un proceso llamado recocido.
6. Estructura primaria del ADN: El tipo, número, orden de disposición y método de conexión de los nucleótidos individuales en la cadena de desoxipolinucleótidos que constituye el ADN se denomina estructura primaria del ADN. También se puede considerar como la secuencia de bases en una cadena de desoxipolinucleótidos.
7. Temperatura de fusión, temperatura de fusión o TM: Desde el inicio de la fusión hasta la fusión completa, la desnaturalización del ADN se completa dentro de un rango de temperatura bastante estrecho. Dentro de este rango, la temperatura a la que la absorción de rayos UV alcanza el 50% del valor máximo se denomina temperatura de fusión del ADN. Debido a que este fenómeno es similar al proceso de fusión de los cristales, también se le llama temperatura de fusión.
8. Hibridación de ácidos nucleicos: Las cadenas simples de ADN de diferentes fuentes pueden tener secuencias de bases complementarias con las cadenas de ADN o ARN, y pueden formar dobles cadenas parciales mediante desnaturalización y renaturalización, las llamadas dobles cadenas híbridas. Este proceso se llama hibridación de ácidos nucleicos.
9. Pares de bases: La adenina, la timina, la guanina y la citosina en las moléculas de ácido nucleico siempre están conectadas mediante enlaces de hidrógeno para formar una relación de apareamiento de bases fija, por lo que los pares de bases también se denominan bases.
10. El efecto de color significa que, en comparación con el ADN natural, el ADN desnaturalizado tiene su doble hélice destruida y las bases quedan completamente expuestas, por lo que la absorción de rayos UV aumenta. Este fenómeno se llama efecto de coloración.
El efecto hipocrómico significa que si el ADN desnaturalizado se renaturaliza para formar una estructura de doble hélice, su absorción de rayos UV disminuirá. Este fenómeno se llama efecto de color sustractivo.
11. Hibridación molecular: Dos moléculas de ADN monocatenario de diferentes orígenes pero con bases complementarias, o moléculas de ADN monocatenario y moléculas de ARN, pueden hibridarse y renaturalizarse para formar moléculas de ADN bicatenario tras eliminarlas. condiciones desnaturalizantes o moléculas heterodúplex de ADN/ARN. Este proceso se llama hibridación molecular.
12. Estructura palíndroma: Las dos secuencias con la misma estructura y direcciones opuestas contenidas en el ADN bicatenario se denominan secuencias de repetición invertida, también conocidas como estructuras palíndromas.
En segundo lugar, las proteínas
1. Punto isoeléctrico (pI) de los aminoácidos: En una solución con un determinado pH, los aminoácidos se disocian en cationes y aniones con la misma tendencia y grado, convirtiéndose en ion zwitteriónico, eléctricamente neutro. El valor del pH de la solución en este momento se llama punto isoeléctrico (pI) del aminoácido.
2. Estructura primaria de la proteína: En una molécula de proteína, la secuencia de residuos de aminoácidos desde el extremo N al extremo C se denomina estructura primaria de la proteína.
3. La estructura secundaria de una proteína se refiere a la estructura espacial local de una determinada cadena peptídica en la molécula de proteína, es decir, la posición espacial relativa de los átomos del esqueleto de la cadena principal de la cadena peptídica, y no implica la conformación de las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos.
4. Enfermedades moleculares: enfermedades causadas por defectos en genes o moléculas de ADN, que dan como resultado una síntesis anormal de ARN y proteínas en las células y los correspondientes cambios en la estructura y función del cuerpo humano.
5. La estructura terciaria de una proteína se refiere a la posición espacial relativa de todos los residuos de aminoácidos en toda la cadena peptídica, es decir, la posición de disposición de todos los átomos en toda la cadena peptídica en tres dimensiones. espacio.
6. Dominio estructural: La estructura terciaria de las proteínas de gran peso molecular suele dividirse en 1 y varias regiones globulares o fibrosas.
Doblada firmemente, cada línea tiene su propia función, llamada dominio.
7. Estructura cuaternaria de la proteína: La disposición espacial de cada subunidad en la molécula de proteína y la disposición e interacción de las partes de contacto de las subunidades se denomina estructura cuaternaria de la proteína.
8. Punto isoeléctrico de la proteína: En una solución con un determinado pH, la proteína se disocia en cationes y aniones con la misma tendencia y grado, convirtiéndose en iones zwitteriónicos y eléctricamente neutros. En este momento, el valor del pH de la solución se denomina punto isoeléctrico (pI) de la proteína.
9. Desnaturalización de las proteínas: Bajo la acción de ciertos factores físicos y químicos, se destruye su conformación espacial específica, es decir, la estructura espacial ordenada cambia a una estructura espacial desordenada, resultando en cambios en su estructura física. y propiedades químicas y pérdida de actividad biológica, conocida como desnaturalización de proteínas.
10. Disolución de la sal: Cuando se añade una pequeña cantidad de sal, es fácil disociarse en iones cargados, lo que es beneficioso para estabilizar la carga transportada por la proteína, aumentando así la solubilidad de la proteína. .
11. Salting out: La adición de sal (neutra) a la solución proteica neutraliza la carga superficial de la proteína y destruye la película de hidratación, provocando que los factores estabilizadores de la proteína en la solución acuosa se eliminen y precipiten. .
12. Diálisis: El método de separación de proteínas moleculares grandes y compuestos moleculares pequeños utilizando el principio de membrana semipermeable se llama diálisis.
13. Método de ultrafiltración: aplicar presión positiva o fuerza centrífuga para hacer que la solución de proteína pase a través de una membrana de ultrafiltración con un cierto límite de peso molecular, concentrando así la solución de proteína, lo que se denomina método de ultrafiltración.
14. Electroforesis: Las proteínas son partículas cargadas en solución que son superiores o inferiores a su pI. Debido a la diferente naturaleza de carga, cantidad, peso molecular y forma de las diferentes proteínas, la tecnología de separar varias proteínas bajo la acción de un campo eléctrico se llama electroforesis.
15. Electroforesis por enfoque isoeléctrico: Utilice un gel de poliacrilamida con un gradiente de pH lineal continuo y estable para la electroforesis, de modo que se pueda separar según los diferentes pI de la proteína en el campo eléctrico. Este tipo de electroforesis se llama electroforesis por enfoque isoeléctrico.
16. Superestructura secundaria: nivel de estructura de transición entre la estructura secundaria y la estructura terciaria de una proteína, que se compone de la interacción de ciertas unidades conformacionales de la estructura secundaria durante el proceso de plegamiento de la cadena peptídica. .
En tercer lugar, las enzimas
1. Isoenzimas: se refieren a un grupo de enzimas que catalizan una misma reacción química pero tienen diferentes estructuras moleculares, propiedades físicas y químicas e incluso propiedades inmunológicas.
2. Enzimas: Macromoléculas producidas por células vivas, la mayoría de las cuales son proteínas y algunas son ácidos nucleicos o ácidos desoxinucleicos.
3. Enzimas monoméricas: Las enzimas con estructura únicamente terciaria, es decir, enzimas formadas con una sola cadena peptídica, se denominan enzimas monoméricas.
4. Oligosacáridos: Las enzimas compuestas por múltiples (al menos dos) subunidades idénticas o diferentes conectadas mediante enlaces no valentes se denominan oligosacáridos.
5. Enzimas multifuncionales (enzimas en tándem): Las enzimas formadas a partir de cadenas polipeptídicas con múltiples funciones catalíticas se denominan enzimas multifuncionales.
6. Enzima conjugada: Enzima compuesta por partes proteicas y no proteicas.
7. Enzima simple: Enzima compuesta únicamente de aminoácidos y que no tiene partes no proteicas.
8. Centro activo enzimático: algunos grupos químicos estrechamente relacionados con la actividad enzimática pueden estar muy separados en la estructura primaria, pero cerca entre sí en la estructura espacial, formando una estructura espacial específica a la que pueden unirse específicamente. el sustrato y convertir el sustrato en producto. Esta región se llama centro activo o sitio activo de la enzima.
9. Hipótesis del ajuste inducido: antes de que las enzimas puedan unirse firmemente al sustrato, primero deben unirse firmemente al sustrato, inducirse, deformarse y adaptarse entre sí, y luego combinarse entre sí. Este proceso se conoce como hipótesis de inducción de ajuste de unión enzima-sustrato.
10. Cinética de reacciones enzimáticas: La cinética de reacciones enzimáticas es el estudio de los efectos de factores físicos y químicos como la concentración de enzimas, la concentración de sustrato, el pH, la temperatura, los inhibidores y activadores sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas y su Cambiar patrones.
11. Inhibición irreversible: significa que el inhibidor suele unirse a un grupo esencial en el centro activo de la enzima con una valencia **.
La unión inactiva la enzima, y la inhibición que no puede aliviarse mediante métodos como la diálisis y la ultrafiltración se denomina inhibición irreversible.
12. Inhibición reversible: se refiere a la unión reversible de inhibidores a enzimas y/o complejos enzima-sustrato a través de enlaces no valentes, provocando que la actividad de la enzima disminuya o desaparezca. Los inhibidores se pueden eliminar mediante diálisis, ultrafiltración y otros métodos. Este tipo de inhibición se llama inhibición reversible.
13. Inhibición competitiva: Algunos inhibidores son similares a los sustratos de enzimas y pueden competir con el sustrato por el centro activo de la enzima, evitando así que la enzima se combine con el sustrato para formar productos intermedios. Esta inhibición se llama inhibición competitiva.
14. Inhibición no competitiva: Algunos inhibidores se unen a grupos esenciales distintos del centro activo de la enzima, lo que no afecta a la combinación de la enzima y el sustrato. no afecta la interacción con el inhibidor, pero el complejo enzima-sustrato-inhibidor no puede liberar más el producto. Este tipo de inhibición se llama inhibición no competitiva.
15. Inhibición anticompetitiva: Los inhibidores sólo pueden unirse al complejo enzima-sustrato, reduciendo la cantidad de productos intermedios, ejerciendo así un efecto inhibidor.
Esta inhibición se llama inhibición anticompetitiva.
16. Unidad de actividad enzimática: Es una medida de la actividad enzimática, que refleja la enzima necesaria para generar una determinada cantidad de producto o consumir una determinada cantidad de sustrato por unidad de tiempo en unas condiciones específicas.
17. Unidad internacional de enzima: en determinadas condiciones, cataliza 1 por minuto. La cantidad de enzima necesaria para convertir el sustrato moldeado en producto es una unidad internacional (UI).
Zimógeno 18: Algunas enzimas son inactivas cuando se sintetizan o secretan dentro de las células. Los precursores de estas enzimas inactivas se denominan zimógenos.
19. Activación del zimógeno: El proceso de convertir el zimógeno en enzima activa se llama activación del zimógeno. La activación del zimógeno es en realidad el proceso de formar o exponer el centro activo de la enzima.
20. Enzima alostérica: Enzima cuya actividad catalítica se modifica mediante la unión reversible de un efector alostérico a un sitio fuera del centro activo de la molécula de la enzima.
21. Especificidad enzimática: Una enzima sólo actúa sobre un tipo o tipo de compuesto o determinados enlaces químicos, cataliza determinadas reacciones químicas y genera determinados productos. Esta selectividad de una enzima se llama especificidad o especificidad de la enzima.
22. Moléculas proquirales: Si una molécula simétrica es reemplazada por un grupo y pierde su simetría, convirtiéndose en una molécula asimétrica, entonces la molécula simétrica original se denomina "molécula proquiral".
El átomo de carbono cambiado se denomina "átomo de carbono proquiral".
23. Actividad enzimática específica: número de unidades de actividad enzimática por miligramo de proteína enzimática.
24. Efecto alostérico (efecto alostérico): Una sustancia no directamente relacionada con la actividad proteica se combina con otros sitios (sitios alostéricos) distintos del sitio activo de la proteína, provocando cambios en la conformación molecular de la proteína, dando como resultado cambios en actividad proteica. 25. Coenzimas: Como cofactores de enzimas, las moléculas orgánicas en sí mismas no catalizan, pero generalmente tienen la función de transferir electrones, átomos o ciertos grupos funcionales (como los grupos involucrados en redox o portadores de grupos acilo) en reacciones enzimáticas. En la mayoría de los casos, las coenzimas pueden eliminarse mediante diálisis.
26. Grupo protésico: Un pequeño compuesto orgánico que está estrechamente unido a la valencia * en la coenzima de la enzima. Está muy unido a la enzima o proteína y no puede eliminarse mediante diálisis.
Valor 27.km: km es igual a la concentración de sustrato cuando la velocidad de reacción de la enzima alcanza la mitad de la velocidad máxima de reacción, y es una de las constantes características de la enzima.