Biología: ¿Cuál es la diferencia entre pepsina y tripsina?
Proteasa ácida. Proteasa derivada de la mucosa gástrica de los animales. Puede romper los enlaces peptídicos formados por aminoácidos aromáticos o aminoácidos ácidos en las proteínas, por lo que puede catalizar la hidrólisis de caseína, globulina, histonas y queratina en cuernos, uñas y plumas de animales, y también puede catalizar la hidrólisis de proteínas vegetales. . Sin embargo, no actúa sobre las proteínas de los espermatozoides, la queratina de las cerdas ni las proteínas de las esponjas. Además de hidrolizar proteínas naturales, también puede hidrolizar ciertos polipéptidos y dipéptidos. Su valor de pH óptimo es de 1,5 a 2,0 y se utiliza como agente digestivo en medicina. Tripsina (Parenzima) A proteasa, EC 3.4.21.4. En los vertebrados, es una enzima digestiva. Se sintetiza en el páncreas como enzima precursora tripsinógeno. Se secreta como componente del jugo pancreático y sufre una descomposición restringida por la enteroquinasa o la tripsina para convertirse en tripsina activada, una endopeptidasa que puede cortar la lisina y la arginina en las cadenas polipeptídicas del residuo. No sólo es una enzima digestiva, sino que también es un activador que limita la descomposición de otros precursores de enzimas como el quimotripsinógeno, la procarboxipeptidil peptidasa y la profosfolipasa. Es la proteasa más específica y una herramienta indispensable para determinar la disposición de los aminoácidos de las proteínas.
La tripsina bovina tiene 223 residuos de aminoácidos y un peso molecular de 23.300. El residuo de serina en el sitio activo es indispensable para la serina proteasa. Además de existir en los vertebrados, también existe en varios organismos como los gusanos de seda, las violetas de mar, la carpa cruciana y los actinomicetos. Además, las proteasas como la trombina, la enzima fibrinolítica y el vasodilatador, que están relacionadas con la coagulación sanguínea y la inflamación en animales superiores, están estrechamente relacionadas con la tripsina en términos de estructura química y especificidad. Se puede especular que estas enzimas se derivan de *. * *Se separaron de las mismas enzimas ancestrales durante la evolución. La quimotripsina también está estrechamente relacionada con la elastasa en estructura y mecanismo catalítico, pero su especificidad es muy diferente.
La tripsina es una enzima proteolítica extraída del páncreas de bovino, ovino o porcino. Las normas sobre medicamentos de mi país estipulan que la potencia por 1 mg no debe ser inferior a 2.500 unidades en base seca. La endopeptidasa es una endopeptidasa extraída del páncreas de bovino, ovino o porcino, que únicamente rompe el enlace peptídico formado por el grupo carboxilo de la lisina o la arginina. Polvo cristalino de color blanco o beige. Soluble en agua, insoluble en etanol, glicerina, cloroformo y éter. Peso molecular 24 000, pI 10,5, valor de pH óptimo alrededor de 7,8 ~ 8,5. Es estable a pH 2 ~ 3, se autoliza e inactiva fácilmente por encima de pH 5 y se inactiva irreversiblemente a pH 9,0. ca2 tiene un efecto estabilizador sobre la actividad enzimática; los iones de metales pesados, los compuestos organofosforados, la DFP y los inhibidores naturales de tripsina tienen un fuerte efecto inhibidor sobre su actividad. Se utiliza clínicamente para combatir la inflamación y la hinchazón, e industrialmente para la fabricación de cuero, el procesamiento de seda cruda y el procesamiento de alimentos.